細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)與細(xì)胞內(nèi)膜系統(tǒng)演示文稿現(xiàn)在是1頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二（優(yōu)選）細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)與細(xì)胞內(nèi)膜系統(tǒng)現(xiàn)在是2頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二第一節(jié)細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)(cytomatrix)現(xiàn)在是3頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二一細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)的成分1.水和無(wú)機(jī)離子：H2O以游離態(tài)和結(jié)合態(tài)兩種方式存在，以游離態(tài)存在的H2O主要用作溶劑；2.糖類(lèi)、脂類(lèi)、核苷酸、氨基酸及其衍生物等中等分子；3.糖原和脂滴等處于儲(chǔ)藏狀態(tài)的化合物；4.蛋白質(zhì)、脂蛋白、多糖和RNA等大分子：

蛋白質(zhì)約占20~30％：數(shù)千種酶類(lèi)&骨架結(jié)構(gòu)蛋白；現(xiàn)在是4頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)是一個(gè)高度有序的體系：蛋白質(zhì)直接或間接地與細(xì)胞骨架或生物膜結(jié)合；蛋白之間或與其他大分子之間可形成復(fù)合體。現(xiàn)在是5頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二核糖體蛋白質(zhì)mRNAtRNA骨架蛋白現(xiàn)在是6頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二二細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)的功能1.完成中間代謝：糖酵解過(guò)程、磷酸戊糖途徑、糖醛酸途徑、糖原的合成與部分分解，蛋白質(zhì)的分選及轉(zhuǎn)運(yùn)。2.維持細(xì)胞形態(tài)和運(yùn)動(dòng)、胞內(nèi)物質(zhì)運(yùn)輸及大分子定位：通過(guò)細(xì)胞質(zhì)骨架實(shí)現(xiàn)，把蛋白質(zhì)、mRNA等生物大分子固定在特定的位點(diǎn)，在細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中形成了更為精細(xì)的區(qū)域，使復(fù)雜的代謝反應(yīng)高效而有序地進(jìn)行?，F(xiàn)在是7頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二3.蛋白質(zhì)的修飾和選擇性降解：1）蛋白質(zhì)修飾：(1)輔酶或輔基與酶的共價(jià)結(jié)合。(2)磷酸化與去磷酸化。(3)糖基化。(4)對(duì)某些蛋白質(zhì)的N端進(jìn)行甲基化修飾。(5)?；，F(xiàn)在是8頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二

2）控制蛋白質(zhì)的壽命

a.蛋白質(zhì)N端的第一個(gè)aa殘基可決定蛋白質(zhì)壽命,其為Met、Ser、Thr、Ala、Val、Cys、Gly或Pro，則蛋白質(zhì)穩(wěn)定；若為其他氨基酸，則不穩(wěn)定。

b.細(xì)胞質(zhì)中存在依賴于泛素（遍在蛋白,ubiquitin）的蛋白降解途徑?，F(xiàn)在是9頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二

最初的一些研究發(fā)現(xiàn)，蛋白質(zhì)的降解不需要能量，這如同一幢大樓自然倒塌一樣，并不需要炸藥來(lái)爆破。比如人吃進(jìn)食物，食物中的蛋白質(zhì)在消化道中就被降解為氨基酸，隨后被人體吸收。此過(guò)程主要依靠蛋白水解酶，無(wú)須ATP。20世紀(jì)50年代：蛋白質(zhì)胞外降解不需能，而在胞內(nèi)降解卻需能。這成為困惑科學(xué)家很長(zhǎng)時(shí)間的一個(gè)謎。20世紀(jì)70-80年代：一系列研究，揭示了一種需要能量、高效率、指向性很強(qiáng)的降解過(guò)程。這如同拆樓一樣，如果大樓自然倒塌，并不需要能量，但如果要定時(shí)、定點(diǎn)、定向地拆除一幢大樓，則需要炸藥進(jìn)行爆破。原因：它如同一位重要的質(zhì)量監(jiān)督員，通過(guò)它的嚴(yán)格把關(guān)，把沒(méi)有通過(guò)質(zhì)檢蛋白質(zhì)（３０％新合成的蛋白質(zhì)）銷(xiāo)毀。把關(guān)不嚴(yán)，就會(huì)使不合格蛋白質(zhì)蒙混過(guò)關(guān)；如果過(guò)嚴(yán)，又會(huì)使合格的蛋白質(zhì)供不應(yīng)求。這都容易使生物體出現(xiàn)一系列問(wèn)題。比如，一種稱為“基因衛(wèi)士”的Ｐ５３蛋白質(zhì)可以抑制細(xì)胞發(fā)生癌變，但如果對(duì)Ｐ５３蛋白質(zhì)的生產(chǎn)把關(guān)不嚴(yán)，就會(huì)導(dǎo)致人體抑制細(xì)胞癌變的能力下降，誘發(fā)癌癥?，F(xiàn)在是10頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二依賴于泛素(遍在蛋白,ubiquitin)的蛋白降解途徑泛素：含76個(gè)氨基酸的蛋白，可共價(jià)結(jié)合到含不穩(wěn)定aa殘基的蛋白的N端，起標(biāo)簽作用，被貼上“標(biāo)簽”的蛋白質(zhì)就會(huì)被運(yùn)送到細(xì)胞內(nèi)的“垃圾處理廠”內(nèi)降解。蛋白酶體：由多個(gè)亞單位形成的復(fù)合體，可特異識(shí)別結(jié)合泛素的蛋白，將其水解，是蛋白“垃圾處理廠”。蛋白酶體現(xiàn)在是11頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二1.泛素活化酶（E1）:激活泛素分子，需ATP供能。2.泛素結(jié)合酶（E2）:激活的泛素分子結(jié)合3.

泛素連接酶（E3）:可辨認(rèn)需被銷(xiāo)毀的蛋白，指引E2將泛素分子綁在指定蛋白上。

2004諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)內(nèi)依賴泛素的蛋白降解過(guò)程：現(xiàn)在是12頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二泛素結(jié)合酶泛素細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)內(nèi)依賴泛素的蛋白降解過(guò)程：泛素活化酶要降解蛋白泛素連接酶現(xiàn)在是13頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二蛋白酶體4.被泛素標(biāo)記的蛋白從E3上釋放。5.上述過(guò)程重復(fù)進(jìn)行，在目的蛋白上形成一個(gè)泛素鏈。6.蛋白酶體識(shí)別泛素分子標(biāo)簽并將蛋白質(zhì)切成短肽鏈，但不破壞泛素，泛素可被重新利用。

細(xì)胞內(nèi)短壽命和一些異常蛋白降解的普遍途徑細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)內(nèi)依賴泛素的蛋白降解過(guò)程：現(xiàn)在是14頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二3）降解變性和錯(cuò)誤折疊的蛋白質(zhì)

一些畸形蛋白質(zhì)，不管其N(xiāo)端氨基酸殘基是否穩(wěn)定，也常常很快被清除。可能機(jī)理：畸形蛋白質(zhì)暴露出的疏水氨基酸基團(tuán)被識(shí)別，由此啟動(dòng)對(duì)其N(xiāo)端第一個(gè)aa殘基的作用，形成N端不穩(wěn)定的氨基酸，被依賴于泛素的蛋白降解途徑水解。4）幫助變性或錯(cuò)誤折疊的蛋白質(zhì)重新折疊，形成正確的分子構(gòu)象靠熱休克蛋白(heatshockprotein，Hsp或稱stress-responseprotein)來(lái)完成。1962年，Ritossa在研究果蠅唾液腺染色體時(shí)發(fā)現(xiàn)了一種在細(xì)胞高溫應(yīng)激時(shí)對(duì)細(xì)胞有保護(hù)作用的蛋白質(zhì)，因而命名為“熱休克蛋白”。最初只認(rèn)為HSP在高溫下可有效保護(hù)蛋白質(zhì)折疊結(jié)構(gòu)，真核細(xì)胞和原核細(xì)胞在高溫時(shí)均可產(chǎn)生HSP。進(jìn)一步研究表明，其他許多刺激，如病毒感染、發(fā)熱、炎癥、組織損傷、代謝性疾病、癌癥、心肌肥大等均可使HSP產(chǎn)生異常升高?，F(xiàn)在是15頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二第二節(jié)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)處于細(xì)胞內(nèi)膜系統(tǒng)的中心地位，是其它內(nèi)膜結(jié)構(gòu)膜的來(lái)源?，F(xiàn)在是16頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二一內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的形態(tài)結(jié)構(gòu)與類(lèi)型1內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的形態(tài)結(jié)構(gòu)

內(nèi)質(zhì)網(wǎng)(endoplasmicreticulum，ER)：存在于真核細(xì)胞的細(xì)胞質(zhì)中，由單位膜圍成的小管(tubule)、小泡(vesicle)或扁囊(cisternae)連接而成的連續(xù)網(wǎng)狀膜系統(tǒng)。

內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜和外層核膜是連續(xù)的，ER內(nèi)腔與兩層核膜中間的腔相通連，和質(zhì)膜也是連續(xù)的。在原核細(xì)胞中，細(xì)胞膜代行內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的某些功能?，F(xiàn)在是17頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二小鼠睪丸間質(zhì)細(xì)胞滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)雞輸卵管細(xì)胞粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)在細(xì)胞中的分布圖現(xiàn)在是18頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二2內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的分類(lèi)粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（rER）滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（sER）

雞輸卵管細(xì)胞粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（上）小鼠睪丸間質(zhì)細(xì)胞滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（下）現(xiàn)在是19頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)

(roughendoplasmicreticulum，rER)：表面粗糙，有核糖體附著，常由板層狀排列扁囊構(gòu)成，腔內(nèi)含有均質(zhì)的低或中等電子密度的蛋白樣物質(zhì)。

功能：合成分泌性的蛋白和多種膜蛋白；現(xiàn)在是20頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)

(smoothendoplasmicreticulum，sER)：表面光滑，沒(méi)有核糖體附著，常由分支小管或圓形小泡構(gòu)成，小管直徑50～100nm，很少有扁囊。功能：合成脂質(zhì)的重要場(chǎng)所.細(xì)胞不含純粹的RER或SER，它們分別是ER連續(xù)結(jié)構(gòu)的一部分?，F(xiàn)在是21頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二兩種內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)構(gòu)差異模式圖糙面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)(扁平囊狀)光面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)(分支管狀或圓形小泡，形成較復(fù)雜的立體結(jié)構(gòu)）現(xiàn)在是22頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二3內(nèi)質(zhì)網(wǎng)在不同細(xì)胞中的分布rER：多分布于分泌蛋白旺盛的細(xì)胞（胰腺細(xì)胞，漿細(xì)胞）

未分化細(xì)胞和腫瘤細(xì)胞中較少；sER：脂類(lèi)合成旺盛細(xì)胞：

肝、骨骼肌及腎上腺皮質(zhì)細(xì)胞特化細(xì)胞：

肌肉細(xì)胞中的肌質(zhì)網(wǎng)(sarcoplasmicreticulum)細(xì)胞中，粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的多少，常?？勺鳛楣烙?jì)細(xì)胞分化程度和功能狀態(tài)的一個(gè)指標(biāo)。在分化程度不同的腫瘤細(xì)胞中，如實(shí)驗(yàn)大白鼠的肝癌，分化程度高、生長(zhǎng)速度慢的癌細(xì)胞粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)發(fā)達(dá)，而分化程度低、生長(zhǎng)速度快的癌細(xì)胞中只有少量粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)?，F(xiàn)在是23頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二4微粒體-研究?jī)?nèi)質(zhì)網(wǎng)的好材料微粒體（microsome）：將組織或細(xì)胞勻漿經(jīng)低速離心除去核及線粒體后，再以每分種10萬(wàn)的轉(zhuǎn)速離心60～120min后，可得到許多較小的直徑約100nm的封閉小囊泡結(jié)構(gòu)，此為ER膜在勻漿中被破碎而形成的,稱為微粒體。現(xiàn)在是24頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二二內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的化學(xué)組成

1脂類(lèi)膜脂主要是磷脂，卵磷脂多，鞘磷脂少，少或不含膽固醇。

2蛋白膜結(jié)合及內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔蛋白各~30多種，呈異質(zhì)性分布：葡糖-6-磷酸酶(內(nèi)質(zhì)網(wǎng)標(biāo)志酶):RER&SER;

核糖體結(jié)合糖蛋白(ribophorin):RER；細(xì)胞色素P450酶系(通過(guò)羥基化反應(yīng)解毒):SER。

現(xiàn)在是25頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二三內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的功能

蛋白質(zhì)合成；蛋白質(zhì)的修飾加工（糖基化等）；脂質(zhì)合成；其他功能?，F(xiàn)在是26頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二（一）蛋白質(zhì)合成

蛋白質(zhì)都是在核糖體上合成的，且起始于細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)，有些蛋白在合成開(kāi)始不久后便轉(zhuǎn)在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上合成,主要包括：①胞外分泌的蛋白：如抗體、激素；②膜整合蛋白；③某些細(xì)胞器的駐留蛋白（溶酶體、液泡、溶 酶體和高爾基體）；④需修飾的蛋白：如糖蛋白?，F(xiàn)在是27頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二附著核糖體游離核糖體蛋白合成起始于胞質(zhì)中游離的核糖體現(xiàn)在是28頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二信號(hào)假說(shuō)(signalhypothesis)

G．Blobel&D．Sabatini等(1975)提出，即分泌性蛋白N端序列作為信號(hào)肽，指導(dǎo)分泌性蛋白到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上合成，在蛋白合成結(jié)束之前信號(hào)肽被切除。

1999年諾貝爾醫(yī)學(xué)和生理學(xué)獎(jiǎng)合成蛋白如何準(zhǔn)確進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)？現(xiàn)在是29頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二①信號(hào)肽(signalpeptide)：位于蛋白質(zhì)N端的一段肽鏈，其在游離核糖體上即由信號(hào)密碼翻譯合成，引導(dǎo)肽鏈跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔，又稱開(kāi)始轉(zhuǎn)移序列。長(zhǎng)為13~26個(gè)aa，N端至少含有一個(gè)帶正電荷的aa;中部為10~15個(gè)高度疏水性的aa(丙氨酸、亮氨酸、纈氨酸、異亮氨酸和苯丙氨酸),此區(qū)極重要，置換其中某一個(gè)aa為非極性氨基酸時(shí)，信號(hào)肽即失去其功能；C-端有信號(hào)肽酶識(shí)別位點(diǎn)。

信號(hào)肽的一級(jí)序列信號(hào)肽一級(jí)序列由疏水核心（h）、C端（c）和N端（n）三個(gè)區(qū)域構(gòu)成。1蛋白轉(zhuǎn)移到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)合成過(guò)程中涉及成分：現(xiàn)在是30頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二一些信號(hào)肽序列蛋白質(zhì)信號(hào)序列前白蛋白原

Met-Lys-Trp-Val-Thr-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Ile-Ser-Gly-Ser-Ala-Phe-Ser↓Arg．．．前IgG輕Met-Asp-Met-Arg-Ala-Pro-Ala-Gln-Ile-Phe-Gly-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Pro-Gly-Thr-Arg-Cys↓Asp．．．溶酶體酶前體PrelysozymeMet-Arg-Ser-Leu-Leu-Ile-Leu-Val-Leu-Cys-Phe-Leu-Pro-Leu-Ala-Ala-Leu-Gly↓Lys．．．現(xiàn)在是31頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二三個(gè)功能結(jié)構(gòu)域

存在于細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中，由一個(gè)7sRNA(約300個(gè)堿基)和6種不同的蛋白質(zhì)緊密結(jié)合組成的復(fù)合物。

②信號(hào)識(shí)別顆粒（signalrecognitionparticle，SRP）：7sRNA現(xiàn)在是32頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二功能：1結(jié)合信號(hào)肽，防止新生肽N端受損傷和成熟前折疊

；2結(jié)合核糖體，占據(jù)其A位點(diǎn)，使蛋白合成暫停。3識(shí)別ER膜上的SRP受體，轉(zhuǎn)移新生肽到ER腔?，F(xiàn)在是33頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二③SRP受體：也稱停泊蛋白(dockingprotein，DP)，為膜整合蛋白，位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的胞質(zhì)面。

功能:可識(shí)別并特異結(jié)合SRP。④易位子(translocon)：

由TRAM蛋白和Sec61蛋白構(gòu)成，可結(jié)合信號(hào)肽和停止轉(zhuǎn)移序列，引導(dǎo)新生肽進(jìn)入ER腔，在形成跨膜蛋白中有重要作用?，F(xiàn)在是34頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二⑤停止轉(zhuǎn)移序列：僅存在于跨膜蛋白上的一段aa序列，與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的親合力很高，和易位子結(jié)合后阻止肽鏈繼續(xù)進(jìn)入網(wǎng)腔，是跨膜Pr的跨膜段。停止轉(zhuǎn)移序列現(xiàn)在是35頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二2釋放到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔蛋白的合成（分泌蛋白和駐留蛋白）信號(hào)肽在游離核糖體上合成→信號(hào)肽與SRP結(jié)合→肽鏈延伸終止→SRP與DP結(jié)合→核糖體和ER膜上的核糖體受體結(jié)合→SRP脫離信號(hào)肽，被釋放→肽鏈繼續(xù)合成，信號(hào)肽開(kāi)啟ER膜上的易位子，引導(dǎo)新生肽鏈進(jìn)入ER腔→信號(hào)肽被切除→肽鏈延伸至終止?，F(xiàn)在是36頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二?？康鞍滓孜蛔蝇F(xiàn)在是37頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二跨膜蛋白：多肽鏈?zhǔn)杷怨?jié)段形成的α螺旋跨膜。3跨膜蛋白形成膜現(xiàn)在是38頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二1）單次跨膜蛋白整合到ER膜的方式：?jiǎn)未慰缒さ鞍子幸粋€(gè)末端起始轉(zhuǎn)移序列，一個(gè)停止轉(zhuǎn)移序列，依靠停止轉(zhuǎn)移序列跨膜。或只有一個(gè)中間轉(zhuǎn)移信號(hào)序列,依靠其轉(zhuǎn)移和跨膜?，F(xiàn)在是39頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二2）雙次跨膜蛋白整合到ER膜的方式：一個(gè)中間開(kāi)始轉(zhuǎn)移序列，一個(gè)停止轉(zhuǎn)移信號(hào)，依靠二者共同跨膜?，F(xiàn)在是40頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二3）多次跨膜蛋白整合到ER膜的方式：

具有兩個(gè)以上中間開(kāi)始轉(zhuǎn)移序列和停止轉(zhuǎn)移序列，多肽鏈前后來(lái)回重復(fù)的通過(guò)脂雙層。現(xiàn)在是41頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二跨膜膜蛋白的方向性

跨膜蛋白的方向性在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上合成時(shí)就形成了，膜蛋白不能做翻轉(zhuǎn)運(yùn)動(dòng)，故在以后隨膜流轉(zhuǎn)運(yùn)的過(guò)程中也不再變化。

膜蛋白不對(duì)稱性源頭之一現(xiàn)在是42頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二（二）蛋白質(zhì)的修飾與加工

糖基化羥基化酰基化形成二硫鍵現(xiàn)在是43頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二蛋白糖基化N-連接糖基化：

寡糖基與多肽鏈中的Asn共價(jià)連接，

同Asn直接連接的是N-乙酰葡萄糖胺。O-連接糖基化寡糖基與多肽鏈中的Ser、Thr、Hyp共價(jià)連接，

與aa殘基相連的是N-乙酰半乳糖胺。發(fā)生在高爾基體中?，F(xiàn)在是44頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二N連接糖基化:糖基化和多肽合成同時(shí)進(jìn)行糖前體：寡糖多萜醇中間產(chǎn)物。催化酶：ER膜內(nèi)側(cè)面的糖基轉(zhuǎn)移酶。糖基轉(zhuǎn)移酶現(xiàn)在是45頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中糖基化跨膜蛋白的運(yùn)輸膜蛋白不對(duì)稱性源頭之二為何跨膜糖蛋白的糖基總在細(xì)胞膜ES面？現(xiàn)在是46頁(yè)\一共有52頁(yè)\編輯于星期二（三）膜脂的合成合成幾乎所有細(xì)胞膜需要的脂類(lèi)；膜脂的合成與蛋白質(zhì)的合成、運(yùn)輸過(guò)程密切相關(guān)；細(xì)胞的膜成分