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文檔簡介
臨床專業(yè)《生物化學》內部復習資料名詞解釋及問答題參考
《蛋白質的結構與功能》
一基本名詞解釋
1.氨基酸的等電點:在某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,
成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。
2.肽鍵:是指一個氨基酸的a-氨基與另一個氨基酸的a-竣基脫水縮合形成的酰胺鍵稱為肽
鍵.
3.蛋白質的一級結構:在蛋白質分子中,從N-端至C-端的氨基酸排列順序稱為蛋白質的一級
結構。其主要化學鍵為肽鍵,此外,蛋白質分子中所有二硫鍵的位置也屬于一級結構范疇。
4.模體:二個或三個具有二級結構的肽段,在空間上相互接近,形成一個特殊的空間構象,是具有
特殊功能的超二級結構.
5.蛋白質的二級結構:是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構,也就是該段肽鏈主鏈
骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。主要包括a-螺旋、B-折疊、
轉角和無規(guī)則卷曲。
6.分子伴侶:是一類保守的蛋白質,可識別肽鏈的非天然構象,促進各功能域和整體蛋白質的
正確折疊.
7.肽鍵平面:在多肽鏈折疊盤繞時,C?,.C,0、H、N和C1,2始終處在同一個平面上,該平
面稱為肽鍵平面。
8.蛋白質的三級結構:是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,也就是整條肽鏈所
有原子在三維空間的排布位置。三級結構的穩(wěn)定主要靠次級鍵。
9.結構域:三級結構中,分子量較大的蛋白質可折疊成多個球狀或纖維狀,結構較為緊密且穩(wěn)
定的區(qū)域,并各行其功能,稱為結構域。
蛋白質等電點:在一定pH值溶液中,蛋白質分子解離成陰陽離子的程度和趨勢相等,即凈
電荷為零,呈兼性離子狀態(tài)。此時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。
10.蛋白質變性:在某物理或化學因素作用下,其特定的空間構象被破壞,也即有序的空間結
構變?yōu)闊o序的空間結構,從而導致其理化性質的改變和生物學活性的喪失,稱為蛋白質變性。
其本質是空間結構的破壞,不涉及一級結構中氨基酸序列的改變。
11.蛋白質沉淀:蛋白質變性后,疏水側鏈暴露在外,肽鏈融會相互纏繞繼而聚集,因而從溶
液中析出,這一現象被稱為蛋白質沉淀。
12.復性:若蛋白質變性程度較輕,去除變性因素后,有些蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有
構象和功能,稱為復性。
13.鹽析:是將硫酸鏤、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液,使蛋白質表面電荷被中和以及水
化膜被破壞,導致蛋白質在水溶液中的穩(wěn)定因素去除而沉淀。
14.電泳:蛋白質在高于或低于其pl的溶液中成為帶電的顆粒,在電場中能向正極或負極方向
移動,這種通過蛋白質在電場中泳動而達到分離各種蛋白質的技術稱為電泳。
二基本簡答題:無
《核酸結構與功能》
一基本名詞解釋
1.增色效應:在DNA解鏈過程中,由于有更多的共朝雙鍵得以暴露,含有DNA的溶液在
260nm處的吸光度隨之增加,這種現象稱為DNA的增色效應。是監(jiān)測DNA雙鏈是否發(fā)
生變性的一個最常用的指標。
2.解鏈溫度:在解鏈過程中,紫外吸光度的變化AA260達到最大變化值的一半使所對應的
溫度定義為DNA的解鏈溫度,或稱融解溫度。
3.復性:當變性條件緩慢的去除后,兩條解離的互補鏈可重新互補配對,恢復原來的雙螺
旋結構。這一現象稱為復性。
4.核酸分子雜交:不同來源的DNA單鏈與DNA或RNA鏈之間,若存在相互配對的堿基,
則可通過變性、復性以形成局部雜化雙鏈。這個過程稱為核酸分子雜交。
二基本簡答題:無
《酶》
一基本名詞解釋
1.核酶:具有催化功能的RNA,稱為核酶。
2.限制性核酸內切酶:可簡稱為限制性內切酶或限制酶,是一類核酸內切酶,能識別雙鏈
DNA分子內部的特異位點并裂解核酸二酯鍵。
3.酶:是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質。
4.酶的活性中心:也稱酶的活性部位,是酶分子中能與底物特異性結合并催化底物轉變?yōu)?/p>
產物的具有特定三維結構的區(qū)域。
5.必需基團:酶分子中氨基酸側鏈由不同的化學基團組成,其中一些與酶的活性密切相關
的化學基團稱為酶的必需基團。
6.同工酶:是指催化相同的化學反應,但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不
同的一組酶。
7.酶促反應動力學:是研究酶促反應速率以及各種因素對酶促反應速率影響機制的科學。
其主要的因素有酶濃度,底物濃度,溫度pH值,抑制劑,激活劑等。
8.Km值:等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度,是酶的特征性常數,在一
定條件下可以表示酶對底物的親和力,o
9.酶的轉換數:當酶被底物完全飽和時,單位時間內每個酶分子催化底物轉變成產物的分
子數稱為酶的轉換數。
10.酶的抑制劑:凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統(tǒng)稱為酶的抑制劑。抑制劑
可與酶活性中心或活性中心外的調節(jié)位點結合,從而抑制酶活性。
11.不可逆抑制作用:抑制劑與酶活性中心的必需基團共價結合,使酶失活,此類抑制劑不
能用透析、超濾等方法予以去除,如有機磷農藥特異的與膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基
的羥基結合,使膽堿酯酶失活。
12.可逆性抑制作用:抑制劑與酶非共價可逆結合,使酶活性降低或消失??刹捎猛肝觥⒊?/p>
濾或稀釋等物理方法將抑制劑去除,使酶的活性恢復??赡嫘砸种谱饔米裱资戏匠?。
13.競爭性抑制作用:抑制劑和酶的底物在結構上相似,可與底物競爭酶的活性中心,從而
阻礙酶與底物形成中間產物,這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。
14.非競爭性抑制作用:有些抑制劑與酶活性中心外的結合位點相結合,不影響酶與底物的
結合,底物也不影響酶與抑制劑的結合,底物和抑制劑之間無競爭關系,但抑制劑-酶-
底物復合物不能進一步釋放出產物,這種抑制作用稱為非競爭性抑制作用。
15.反競爭性抑制作用:抑制劑與酶活性中心外的調節(jié)位點結合,但當底物與酶結合后,酶
才能與抑制劑結合,因此抑制劑僅與酶-底物復合物結合,使中間產物ES的量下降。這
種抑制作用稱為反競爭性抑制作用。
16.酶的激活劑:使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|稱為酶的激活劑。激活劑
大多為金屬離子。
17.別構調節(jié):體內一些代謝物可與某些酶的活性中心外的某個部位非共價可逆結合,引起
酶的構象改變,從而改變酶的活性,酶的這種調節(jié)方式稱為酶的別構調節(jié),也稱變構調
-4-H
To
18.酶的共價修飾調節(jié):酶蛋白肽鏈上的一些基團可在其他酶的催化下,與某些化學基團共
價結合,同時又可在另一種酶的催化下,去掉已結合的化學基團,從而影響酶的活性,
酶的這種調節(jié)方式稱為酶的共價修飾或稱酶的化學調節(jié)。
19.酶原:有些酶在細胞內合成或初分泌、或在其發(fā)揮催化功能前處于無活性狀態(tài),這種無
活性的酶前體稱作酶原。
20.酶原的激活:在一定條件下,酶原水解開一個或幾個特定的肽鍵,致使構象發(fā)生改變而
表現出酶的活性,酶原向酶的轉變過程稱為酶原的的激活。實質是酶的活性中心形成或
暴露。
二基本簡答題
1.金屬離子作為酶的輔助因子在酶促反應中的作用。
(1)作為酶活性中心的組成部分參加催化反應,遞氫。
(2)作為連接酶與底物的橋梁,形成三元復合物。
(3)中和電荷,減少靜電斥力,有利于底物與酶的結合。
(4)可以穩(wěn)定酶的空間構象。
2.酶原與酶原激活的實質及生理意義。(背過)
(1)酶原:在細胞內初合成或分泌時,沒有催化活性,必需在特定部位經一定的加工修飾后
才具有催化活性,這種無活性的酶的前體稱酶原。
(2)酶原的激活:酶原在一定的條件下,轉變成具有活性的酶的過程就是酶原的激活。酶原
激活的實質就是酶的活性中心形成和暴露的過程。
(3)酶原激活的意義:1)保證酶原到達特定部位發(fā)揮催化作用。2)避免細胞產生的酶
對自身進行消化。
3.簡述米曼氏方程,并簡要說明Km及Vmax的意義。(背過)
(一)米曼氏方程可表示為:V=Vmax[S]/[Km+[S]]<)
(二)Km和Vmax的意義:
(1)Km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。Km是酶的特征性常數,與酶
的結構、底物和反應環(huán)境有關,而與酶的濃度無關。
(2)Km可用來表示酶與底物的親和力大小,Km越大,酶與底物的親和力越小,反之
越大。
(3)Km值可以判斷酶作用的最適底物。
(4)同一酶對于不同的底物有不同的Km值。
(5)Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度,與酶濃度成正比。
4.何謂酶?酶促反應有什么特點?
(-)酶是由活細胞合成的,對其特異底物具有高效催化作用的物質。
(二)酶促反應具有如下特點:
(1)高度的催化效率:降低反應的活化能。
(2)高度的特異性:絕對特異性;相對特異性;立體異構特異性。
(3)酶催化活性和酶量的可調節(jié)性。
(4)酶活性的不穩(wěn)定性。
5.比較競爭性抑制,非競爭性抑制和反競爭性抑制的動力學參數的變化。(重點背過)
KmVmax
競爭性抑制增大不變
非競爭性抑制不變減小
反競爭性抑制減小降低
6.何謂同工酶?在臨床診斷上有什么意義?
(1)同工酶是指催化的化學反應相同,但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學
性質不同的一組酶。
(2)不同的組織器官中同工酶的分布和含量不同,因而有不同的酶譜。因為不同的
同工酶對底物的親和力不同,所以有不同的代謝特點,當某一組織器官發(fā)生病變時,
有利于疾病的診斷。例如心肌梗死的患者,血清中LDHALDH2;肝炎的患者,血清中
LDH5>LDH|O因而同工酶可用于疾病的鑒別診斷。
《生物氧化》
一基本名詞解釋
1.氧化呼吸鏈:在生物氧化的過程中,代謝物脫下的對氫,經過多種酶和輔酶催化的連鎖反應
逐步傳遞,最終與氧結合成水.由于該過程與細胞的呼吸有關,故稱為呼吸鏈.
2.底物水平磷酸化:代謝物在氧化分解過程中,直接將代謝物分子中的能量轉移至ADP或
GDP,生成ATP或GTP的過程。
3.氧化磷酸化:代謝物脫下的成對的氫,經呼吸鏈氧化為水時所釋放的能量與ADP磷酸化
生成ATP儲能相偶聯的過程。氧化磷酸化是體內ATP生成的主要方式。
4.P/0比值:是指氧化磷酸化過程中,每消耗1/2摩爾02所需磷酸的摩爾數,即所能合成
ATP的摩爾數。
二基本簡答題
1.生物氧化的特點。
(1)生物氧化過程是在細胞內溫和環(huán)境中,由酶催化逐步進行的過程。
(2)二氧化碳來自有機酸脫峻,水的產生是由底物脫下的氫與氧結合而生成。
(3)生物氧化能量是逐步釋放的,部分能量儲存在ATP中。
(4)生物氧化速率受體內多種因素影響。
2.描述NADH氧化呼吸鏈和琥珀酸氧化呼吸鏈的組成、排列順序及氧化磷酸化偶聯部位。(重
點背過)
(1)NADH氧化呼吸鏈組成、排歹U順序:NADH-FMN-CoQ-Cytb-Ctyc]-Cytc-Cytaa3-O20具
有三個偶聯部位,即NADH-CoQ;細胞色素b-細胞色素c;細胞色素aa3-C)2
(2)琥珀酸氧化呼吸鏈的組成、排列順序:FADH2-CoQ-Cytb-Cytc]-Cytc-Cytaa3-O2具有兩
個偶聯部位,即細胞色素b-細胞色素c;細胞色素aa3-O2
3.化學滲透假說。(熟記)
電子經氧化呼吸鏈傳遞時釋放能量,通過復合體的質子泵功能,驅動H+從線粒體基質側泵出
至內膜的膜間腔側。由于質子不能自由穿過線粒體內膜返回基質,這種質子的泵出引起內膜
兩側的質子濃度和電位的差別,從而形成跨線粒體內膜的質子電化學梯度,儲存電子釋放能
量。當質子順濃度梯度回流至基質時驅動ADP與Pi生成ATPO
《糖代謝》
一基本名詞解釋
1.糖的無氧氧化:缺氧時,葡萄糖先經糖酵解生成丙酮酸,然后在胞質還原成乳酸,這一
過程凈生成2ATP,是糖的輔助產能途徑。
2.糖酵解:指機體在無氧或缺氧的情況下,1分子葡萄糖在胞質生成2分子乳酸的過程,凈
生成2ATP。
3.糖酵解途徑:是指一分子的葡萄糖生成2分子丙酮酸的過程。是糖有氧氧化和無氧氧化
的共同通路。
4.糖的有氧氧化:機體利用氧將葡萄糖徹底氧化成CO2和H2O的反應過程稱為有氧氧化。
是體內糖分解供能的主要方式,絕大多數細胞都通過它獲得能量。
5.檸檬酸循環(huán):也稱三竣酸循環(huán),是由一系列酶促反應構成的循環(huán)反應系統(tǒng),首先由乙酰
CoA與草酰乙酸縮合生成3個竣基的檸檬酸,再經過4次脫氫、2次脫竣,生成4分子還
原當量和2分子CO2,最終重新生成草酰乙酸再進入下一輪循環(huán)。
6.巴斯德效應:有氧氧化抑制無氧酵解的過程。
7.乳酸循環(huán):肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶,所以肌肉中產生的乳酸不能異生成葡萄糖,肌
肉中產生的乳酸通過血液循環(huán)運轉到肝臟,肝臟內糖異生活躍,生成葡萄糖后釋放入血
后又轉運給肌肉組織。
8.糖異生:由非糖化合物,乳酸、甘油、生糖氨基酸等,經過一系列的酶促反應,轉變?yōu)?/p>
葡萄糖或糖原的過程稱為糖異生。糖異生的主要器官是肝、腎。
二基本簡答題
1.糖酵解的特點及生理意義。(熟記)
(-)特點:
(1)糖酵解的全過程沒有氧的參與,乳酸是其產物。
(2)糖酵解是糖在無氧條件下發(fā)生的不完全氧化,釋放的能量較少。以葡萄糖為原料可凈生
成2分子ATP,以糖原為原料可凈生成3分子的ATP。
(3)糖酵解是單向的,不可逆的。糖酵解有三個關鍵酶:6-磷酸果糖激酶-1;己糖激酶;丙
酮酸激酶。
(4)紅細胞中存在2,3-二磷酸甘油酸支路。
(二)生理意義
(1)在機體缺氧的情況下迅速供能。
(2)成熟的紅細胞沒有線粒體,即使在氧供充足的情況下也依糖酵解。
(3)在某些組織中如神經細胞、白細胞、骨髓細胞等,即使不缺氧也由糖酵解提供能量。
(4)2,3-二磷酸甘油酸對于調節(jié)紅細胞帶氧功能有重要意義。
(5)為體內其他物質合成提供原料。
2.三竣酸循環(huán)的特點。
(1)必須在有氧的條件下進行。
(2)三竣酸循環(huán)是機體的主要產能途徑,其中有四次脫氫,兩次脫竣,一次底物水平磷酸化。
(3)三竣酸循環(huán)是單向反應體系,其中有三個關鍵酶:檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、a-
酮戊二酸脫氫酶系。
(4)三竣酸循環(huán)的中間產物必須不斷補充。
3.三竣酸循環(huán)的生理意義。(背過)
(1)是體內主要的供能方式。
(2)是三大營養(yǎng)物質代謝聯系樞紐。
(3)是三大營養(yǎng)物質的最終代謝通路。
(4)為呼吸鏈提供氫和電子。
(5)為某些物質的生物合成提供小分子前體物質。
3.磷酸戊糖途徑的生理意義。發(fā)生部位及關鍵酶。(重點背過)
(-)發(fā)生部位:細胞的胞液
(二)關鍵酶:6-磷酸葡萄糖脫氫酶
(三)生理意義
1.為核酸前生物合成提供核糖。
2.提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應。
(1)NADPH是體內許多合成代謝的供氫體。
(2)NADPH作為羥化酶的輔酶維持體內的羥化反應。
(3)NADPH作為谷胱甘肽還原酶的輔酶維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)。
4.糖異生是否為糖酵解的逆反應?(重點背過)
糖異生不完全是糖酵解的逆反應,糖酵解與糖異生的多數反應是可逆的,僅糖酵解3個限
速步驟所對應的逆反應需由糖異生的特有的關鍵酶催化。
(1)丙酮酸在丙酮酸羥化酶催化作用下生成草酰乙酸;草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸竣
激酶催化下,生成磷酸烯醇式丙酮酸。
(2)果糖-1,6-二磷酸在果糖雙磷酸酶催化下生成果糖-6-磷酸。
(3)果糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下生成葡萄糖。
5.糖異生的生理意義。
(1)空腹或饑餓時維持血糖濃度恒定。
(2)促進乳酸的再利用,補充肝糖原,補充肌肉消耗的糖。
(3)腎臟的糖異生作用于排氫保鈉,維持機體的酸堿平衡。
6.乳酸循環(huán)的過程。(可當名詞解釋背下)
肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶,所以肌肉中產生的乳酸不能異生成葡萄糖,肌肉中產生的
乳酸通過血液循環(huán)運轉到肝臟,肝臟內糖異生活躍,生成葡萄糖后釋放入血后又轉運給
肌肉組織。
7.血糖的來源和去路。(重點背過)
(一)來源:
(1)食物中糖的消化與吸收。
(2)肝糖原的分解補充血糖。
(3)乳酸、甘油等非糖物質經糖異生轉化成糖。
(二)去路:
(1)合成糖原。
(2)在缺氧的情況下,進行無氧氧化,生成乳酸;在氧供充足的情況下,進行有氧氧
化生成二氧化碳和水。
(3)進入磷酸戊糖途徑。
(4)轉變脂類或氨基酸等非糖物質。
8.胰島素的降糖機制。
(1)促進肌、脂肪細胞攝取葡萄糖的能力。
(2)加速糖原合成,抑制糖原分解。
(3)通過激活丙酮酸脫氫酶磷酸化酶,加快糖的有氧氧化。
(4)抑制肝內糖異生。
(5)抑制脂肪組織中的激素敏感性甘油三酯脂肪酶,抑制脂肪動員。
9.6-磷酸葡萄糖的來源于去路及其作用。(熟記)
(一)來源:
(1)葡萄糖在己糖激酶作用下生成6-磷酸葡萄糖。
(2)糖原分解生成。
(3)非糖物質經糖異生轉化而來。
(二)去路:
(1)經糖酵解生成乳酸。
(2)在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下水解為葡萄糖。
(3)進行有氧氧化生成二氧化碳和水。
(4)在6-磷酸葡萄糖脫氫酶的作用下進入磷酸戊糖途徑。
(5)合成糖原。
(三)作用:6-磷酸葡萄糖是糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途徑以及糖原合成與分解途徑的
共同中間產物。是各大代謝途徑的交叉點。若6-磷酸葡萄糖減少,會使糖代謝途徑不能順利
進行,代謝的去向主要由代謝途徑中的關鍵酶的強弱決定。
10.肌肉收縮產生大量乳酸的代謝去路。
(1)透過肌細胞進入血液,在肝臟經糖異生異生成糖。
(2)進入血液,在心肌中經LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。
(3)通過乳酸循環(huán)為肌肉提供能量。
(4)乳酸進入血液,在腎臟異生成糖或隨尿排出。
(5)小部分在肌肉組織中脫氧生成丙酮酸進行氧化供能。
11.有氧氧化和無氧氧化的鑒別(重點背過)
糖酵解糖有氧氧化
部位胞液胞液,線粒體
反應條件缺氧的條件氧供充足的情況下。
關鍵酶己糖激酶,磷酸果糖激酶糖酵解的關鍵酶,丙酮酸
-1.丙酮酸激酶脫氫酶系,檸檬酸合酶,
異檸檬酸脫氫酶,a-酮戊
二酸脫氫酶系。
底物葡萄糖,糖原葡萄糖,糖原
產物乳酸二氧化碳,水
能量生成底物水平磷酸化為主氧化水平磷酸化為主底
物水平磷酸化為輔
ATP凈生成2個ATP凈生成30或32個ATP.
生理意義迅速提供能量;某些組織是機體主要供能方式。
依賴糖酵解供能。
《脂類代謝》
一基本名詞解釋
1.必需脂肪酸:多數不飽和脂肪酸在體內能夠合成,但亞油酸、亞麻酸和花生四烯酸不能
在體內合成,必須從食物中攝取,此類脂肪酸稱為必需脂肪酸。
2.脂肪動員:儲存在脂肪組織中的脂肪,在激素敏感性甘油三酯脂肪酶的作用下,逐步水解成
游離的脂肪酸和甘油并釋放入血,供其他組織攝取利用的過程.
3.酮體:酮體是脂肪酸在肝細胞線粒體中不徹底氧化生成的特有產物,包括乙酰乙酸、B-
羥丁酸和丙酮。是肝向肝外組織輸出能量的重要形式。
4.載脂蛋白:血漿脂蛋白中的蛋白質部分稱為載脂蛋白.其主要分為A,B.C,D,E五類.其可結
合和轉運脂質,穩(wěn)定脂蛋白的結構;可參與脂蛋白受體的識別;可調節(jié)脂蛋白代謝關鍵酶的
活性.
二基本簡答題
1.酮體生成的部位、原料,關鍵酶,組成及生理意義。(背過)
(1)部位:肝細胞的線粒體。
(2)原料:乙酰CoA,ATP,NADPH.
(3)關鍵酶:羥甲基戊二酸單酰CoA合酶(HMG-CoA合酶)
(4)組成:乙酰乙酸,丙酮,B-羥丁酸。
(5)生理意義:1)酮體是肝臟對外輸出能量的形式。
2)酮體是腦,心肌等組織的主要能源物質。
3)當糖供應不足,可以減少糖的利用,有利于維持血糖水平恒定,節(jié)省蛋白質消耗。
2.糖尿病酮癥酸中毒的原因。(熟悉)
糖尿病患者的胰島素相對或絕對不足,導致糖利用功能障礙,脂肪酸氧化分解增加,生
成乙酰CoA增多;且因為糖的利用障礙,進行糖酵解減少,使生成丙酮酸減少,從而導致
草酰乙酸不足,乙酰CoA進入三竣酸循環(huán)受阻,使乙酰CoA大量堆積,從而使酮體生
成增加,導致酮癥酸中毒。
3.膽固醇合成的部位,原料,關鍵酶。(背過)
(1)部位:胞液和光面內質網。
(2)原料:18分子的乙酰CoA,36分子ATP及16分子NADPH。
(3)關鍵酶:羥甲基單酰CoA還原酶(HMG-CoA還原酶)。
4.膽固醇的去路。(重點背過)
(1)轉化成膽汁酸:是主要的去路。
(2)轉變成類固醇激素。
(3)轉變成維生素D3的前提物質7-脫氫膽固醇。
(4)膽固醇排泄。
5.載脂蛋白的分類及主要功能。
(-)分類:分為載脂蛋白A、B、C、D、E五類。
(二)功能:
(1)結合和轉運脂質,穩(wěn)定脂蛋白的結構。
(2)載脂蛋白可參與脂蛋白受體的識別:apoBmo和apoE識別LDL受體。
(3)載脂蛋白可調節(jié)脂蛋白代謝關鍵酶活性:ApoCII激活LPL;apoAI激活LCAT。
6.何謂酮體?酮體是否為機體代謝產生的廢物?(重點背過)
(1)酮體是脂肪酸在肝中氧化分解后形成的中間產物,包括乙酰乙酸,羥丁酸,丙
酮。
(2)酮體不是機體代謝產生的廢物,是肝臟輸出能源的形式;腦組織不能氧化脂肪酸,
靠酮體供應能量。
7.a一磷酸甘油的來源。
(1)糖分解產生的磷酸二羥丙酮,加氫還原成a-磷酸甘油,是其主要來源。
(2)甘油在甘油激酶的催化下,經磷酸化生成a-磷酸甘油。
8.B-氧化與脂肪酸合成的異同。(熟記)
脂肪酸合成B-氧化
反應部位胞質線粒體
原料乙酰CoA,NADPH,ATP脂酰CoA
關鍵酶乙酰CoA竣化酶肉堿直線轉移酶I
轉運載體檸檬酸-丙酮酸循環(huán)肉堿轉運載體。
反應進行方向從竣基端一甲基端從甲基端一竣基端
步驟縮合,加氫,脫水,再加脫氫,加水,再脫氫,硫
氫。解。
產物軟脂酰CoA乙酰CoA
9.血漿脂蛋白的分類、組成特點和它們的合成部位及功能。(熟記)
密度法CMVLDLLDLHDL
電泳法CM前B-脂蛋白B-脂蛋白a-脂蛋白
組成特點顆粒最大;TGTG含量多;蛋膽固醇含量最TG含量最
含量最多;密白質比乳糜微多。少,密度最大;
度最??;蛋白粒多。蛋白質最多。
質最少。
合成部位小腸粘膜細胞肝細胞血漿肝,腸,血漿
功能轉運外源性甘轉運內源性甘轉運內源性膽逆向轉運膽固
油-:酯及膽固油三酯和膽固固醇醇。
醇。醇。
10.脂蛋白代謝中關鍵酶的比較。
LPLLCATHL
合成部位骨骼肌,心肌,脂肪肝實質細胞。肝實質細胞
組織等。
作用部位毛細血管內皮細胞血漿肝竇內皮細胞表面。
底物CM和VLDL中的HDL3中的膽固醇IDL中的甘油三酯
甘油三酯
載脂蛋白的調節(jié)apoCH激活apoA激活ApoAII激活
apoC抑制
《蛋白質分解代謝》
一基本名詞解釋
1.營養(yǎng)必需氨基酸:人體需要而不能自身合成,必須由食物提供的氨基酸稱為營養(yǎng)必需氨
基酸,包括亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、緞氨酸、賴氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨
酸。
2.蛋白質的互補作用:營養(yǎng)價值較低的蛋白質混合食用,彼此間必需氨基酸可以得到相互
補充,從而提高蛋白質的營養(yǎng)價值,這種作用稱為食物蛋白質的互補作用。
3.氨基酸代謝庫:食物蛋白質經消化吸收的氨基酸與體內組織蛋白質降解產生的氨基酸及
體內合成的非必需氨基酸共同分布于體內各處,參與代謝,稱為氨基酸代謝庫。通常以
游離氨基酸總量計算。
4.轉氨基作用:是在轉氨酶的催化下,可逆地把a-氨基酸轉移給a-酮酸,結果是氨基酸脫
去氨基生成相應的a一酮酸,而原來的a-酮酸則轉變成另一種氨基酸。
5.聯合脫氨基作用:轉氨基作用與谷氨酸脫氫作用的聯合被稱作轉氨脫氨作用,又稱聯合
脫氨基作用。
6.一碳單位:是指某些氨基酸在分解代謝過程中產生的含有一個碳原子的基團,包括甲基
(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲煥基(-CH=)、甲?;?CHO)及亞氨甲基等。
二基本簡答題
L體內氨基酸的來源與去路。(背過)
(一)來源:
(1)食物蛋白經消化吸收產生的氨基酸。
(2)組織蛋白降解產生的氨基酸。
(3)體內合成的營養(yǎng)非必需氨基酸。
(二)去路:
(1)合成蛋白質和多肽。
(2)轉變?yōu)槠渌衔铩?/p>
(3)通過脫氨和脫竣作用降解。
2.體內氨的來源和去路。(背過)
(-)來源:
(1)氨基酸脫氨基作用和胺類的分解。
(2)腸道細菌的腐敗作用。
(3)腎小管上皮細胞的泌氨作用。
(二)去路:
(1)在肝內合成尿素:是主要去路。
(2)合成其他含氮化合物。
(3)合成谷氨酰胺等非必需氨基酸。
(4)腎小管分泌的氨在酸性環(huán)境中形成NH4+。
3.氨在血液中的轉運形式及意義。
(-)通過丙氨酸-葡萄糖循環(huán)從骨骼肌到肝。
意義:骨骼肌中的氨以無毒的丙酮酸形式運輸到肝,肝又為骨骼肌提供葡萄糖生成能量。
(-)通過骨氨酰胺從腦和骨骼肌運往肝腎。
意義:谷氨酰胺既是氨的解毒產物,又是氨的儲存及運輸形式;谷氨酰胺在腦中固定和轉運起重
要作用;臨床上對氨中毒者可輸入谷胺酸鹽,降低血氨濃度。
3.*酮酸的代謝。
(1)合成非必需氨基酸。
(2)轉變成糖或脂肪。
(3)氧化供能:通過三較酸循環(huán)徹底氧化生成二氧化碳和水。
4.尿素的合成的部位、原料、關鍵酶、消耗的ATP數。(重點背過)
(1)部位:肝臟的線粒體和胞質。
(2)原料:CO2、2NH3、3個ATP的四個高能磷酸鍵
(3)關鍵酶:精氨酸代琥珀酸合成酶。
(4)消耗ATP數:3個。
5.一碳單位的概念、分類、載體和生理功能。(重點背過)
(1)概念:是指某些氨基酸在分解過程中產生的含有一個碳原子的基團,包括甲基、甲烯基、甲
快基、甲酰基和亞氨甲基。
(2)分類:甲基、甲烯基、甲煥基、甲?;蛠啺奔谆?。
(3)載體:四氫葉酸。
(4)生理功能:是噤吟和喀咤合成的原料;一碳單位的代謝將氨基酸的代謝和核甘酸代謝聯系起
來。
6.簡述白化病,尿黑酸癥,苯丙酮尿癥的生化機理。(熟記)
(1)苯丙酮尿癥是由于先天性苯丙氨酸羥化酶的缺陷,不能將苯丙氨酸轉化成酪氨酸。
(2)白化病:是由于先天性酪氨酸缺乏,不能合成黑色素。
(3)尿黑酸:是由于酪氨酸轉氨酶缺乏。
7.高血氨患者酸性灌腸機理。(熟記)
腸道對氨的吸收受腸液PH的影響,在堿性環(huán)境中,NH&+趨向于生成NH3,在酸性環(huán)境中N%趨
向于生成NH4+隨尿液排出。且N%比NH4+更易穿過細胞膜而被機體吸收。對于高血氨患者,若
用堿性肥皂水灌腸,會增加NHJ轉變成NH3而被吸收,可能會導致血氨進一步升高。用酸性物質
灌腸可減少氨的吸收,促進氨的排泄。
6.從氨基酸代謝方面解釋肝昏迷的原因。(熟記)
(1)嚴重肝功能障礙,尿素合成受阻,導致高血氨,氨進入腦組織,可與a-酮戊二酸結合生成
谷氨酸,氨與腦中的谷氨酸進一步結合生成谷氨酰胺。氨的增加使腦細胞的a-酮戊二酸減少,導
致三竣酸循環(huán)減弱,ATP生成減少,導致大腦功能障礙,重者昏迷。
(2)腦中的谷氨酸,谷氨酰胺增多,滲透壓增高可引起腦水腫,發(fā)生昏迷。
(3)腸道細菌脫竣基產生的胺類不能在肝內進行及時轉化,易進入腦組織,在8-羥化酶的作用
下,轉化成B-羥酪胺和苯乙醵胺,其結構類似兒茶酚胺,為假性神經遞質??筛偁幮愿蓴_兒茶酚
胺,抑制神經沖動的傳導,導致肝昏迷。
7.高血氨時酸化尿液的機理。(肝硬化產生腹水不宜用堿性利尿劑的原因。)
答:腎小管上皮細胞分泌的氨與尿液中的H+結合成NH/,以鐵鹽的形式由尿排出體外。酸性尿
有利于腎小管細胞中的氨擴散入尿,而堿性尿則妨礙腎小管細胞中N%的分泌,此時氨被吸收入
血,形成血氨。因此,臨床上對因肝硬化而產生腹水的病人,不宜使用堿性利尿藥,以免血氨升
高,導致肝昏迷。
8.維生素B12缺乏導致巨幼性紅細胞性貧血的生化機理。
答:維生素BI2是甲硫氨酸合成酶的輔酶,維生素B|2缺乏時,N5-CH3-FH4上的甲基不能轉給同
型半胱氨酸,影響甲硫氨酸的合成。同時也導致N5-CH3-FH4積累,而N5-CH3-FH4的生成是不可
逆的,他不能轉化成為其他的一碳單位,影響FH4的再生,使組織中游離的四氫葉酸含量減少,
導致核酸合成障礙,影響細胞分裂。因此維生素Bp不足時可引起具幼紅細胞性貧血,同時,同
型半胱氨酸在血中濃度升高,可能是動脈粥樣硬化和冠心病的獨立危險因素。
《三大代謝綜合》
一基本名詞解釋:無
二基本簡答題
1.草酰乙酸在糖代謝中的意義。
草酰乙酸在葡萄糖氧化分解及糖異生代謝中起著十分重要的作用。
(1)草酰乙酸是三竣酸循環(huán)中重要的起始物。糖氧化分解產生乙酰CoA首先必須和草酰乙酸反
應生成檸檬酸才能被徹底氧化。
(2)草酰乙酸是丙酮酸,生糖氨基酸,乳酸進行糖異生中間產物。
(3)草酰乙酸可作為糖異生的原料。
2.草酰乙酸在物質代謝中的作用。
(1)是三竣酸循環(huán)中最重要的中間產物,其量決定了三竣酸循環(huán)的速度。
(2)草酰乙酸是糖異生的重要代謝物。
(3)草酰乙酸在胞漿中可生成丙酮酸被徹底氧化。
(4)草酰乙酸參與胞內NADH轉運到線粒體。
(5)參與乙酰CoA從線粒體到胞液。
(6)草酰乙酸可經轉氨基作用合成天冬氨酸。
(7)草酰乙酸與氨基酸的代謝及核甘酸的代謝有關。
3.乙酰CoA的來源與去路。(重點背過一)
(-)來源:
(1)糖的有氧氧化。
(2)脂肪酸與甘油氧化。
(3)酮體轉變生成。
(4)某些氨基酸分解代謝:異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸。
(-)去路:
(1)經三陵酸循環(huán)徹底氧化分解。
(2)合成脂肪酸與膽固醇。
(3)在肝線粒體中合成酮體。
(4)合成神經遞質乙酰膽堿。
4.丙酮酸的代謝途徑。(熟記)
取決于各代謝途徑關鍵酶的活性。
(1)在氧供充足的情況下,進入線粒體進行氧化分解。
(2)在氧供不足的情況下生成乳酸。
(3)在丙酮酸竣化酶的作用生成草酰乙酸,與乙酰CoA結合生成檸檬酸進入三竣酸循環(huán)。
(4)通過糖異生變?yōu)槠咸烟恰?/p>
(5)丙酮酸轉變成乙酰CoA徹底氧化;丙酮酸轉變成乙酰CoA生成酮體;丙酮酸轉變成乙酰CoA后合
成脂肪酸;丙酮酸轉變成乙酰CoA后合成膽固醇。
(6)丙酮酸循糖異生途徑生成磷酸二羥丙酮后轉變成甘油。
5.應激時,血糖升高的機制。(熟悉)
(1)應激時,交感神經興奮引起腎上腺素和胰高血糖素分泌增加,激活糖原磷酸化酶,促進肝糖原的分
解。
(2)腎上腺皮質激素,胰高血糖素又可使糖異生加強,升高血糖。
(3)皮質激素,生長激素使外周組織對糖的利用降低,是血糖維持相對較高的水平,保證紅細胞對腦的
供能意義。
6.糖、脂肪、蛋白質之間的關系。(重點背過)
(1)糖與脂肪:糖分解生成乙酰CoA可以合成脂肪酸與膽固醇。糖酵解中產生的磷酸二羥丙酮可以轉變
為a-磷酸甘油,從而合成甘油。脂肪酸與甘油合成甘油三酯;脂肪分解產生的脂肪酸不能轉變?yōu)樘?,僅甘
油可以異生為糖,其量甚小。
(2)糖與蛋白質:糖代謝中間產物,形成的碳鏈骨架可通過轉氨基的作用合成非必需氨基酸;除亮氨酸
與賴氨酸外,20種氨基酸都可通過脫竣基的作用生成a-酮酸,進入糖異生生成糖。
(3)脂肪與蛋白質:體內的20中氨基酸,均能分解產生乙酰CoA,經還原縮合反應可合成脂肪酸和膽固
醇;氨基酸可作為合成磷脂的原料,如絲氨酸合成絲氨酸磷脂等;氨基酸能轉變成多種脂質,但脂肪酸、
膽固醇等脂質不能轉變?yōu)榘被?,僅脂肪中的甘油可循糖代謝途徑,生成氨基酸,但量很少。
(4)糖、脂、蛋白質:糖、脂不能轉變?yōu)楸匦璋被?,雖可提供必需氨基酸的碳氫骨架,但缺乏氮源。
《核甘酸代謝》
~基本名詞解釋
1.從頭合成途徑:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CO2等簡單物質為原料,經過一系
列酶促反應,合成喋吟核甘酸,稱為從頭合成途徑。主要在肝、小腸、胸腺。
2.補救合成途徑:利用體內游離的喋吟或喋吟核甘,經過簡單的反應過程,合成喋吟核昔
酸,稱為補救合成途徑,或重新利用途徑。主要在腦、骨髓。
二基本簡答題
1.0票嶺核甘酸從頭合成途徑的部位、原料、關鍵酶與ATP數。
(1)部位:肝臟的胞質為主。
(2)原料:磷酸核糖,一碳單位,氨基酸和二氧化碳。
(3)關鍵酶:磷酸核糖焦磷酸合成酶(PRPP合成酶)
(4)ATP:消耗5個ATP的6個高能磷脂鍵。
2.口密噬核甘酸的從頭合成的部位、原料、關鍵酶及消耗的ATP。
(1)部位:肝細胞的胞液。
(2)原料:二氧化碳、谷氨酰胺、天冬氨酸。
(3)關鍵酶:氨基甲酰磷酸合成酶H(CPS-H).
(4)消耗的ATP數:消耗2個ATP。
3.尿素與嗓嗟在氨基甲酰磷酸生成的不同。
尿素啥咤
分布肝細胞線粒體肝細胞胞液
氮源氨谷氨酰胺
前CPS-1CPS-II
變構激活劑N-乙酰谷氨酸無
功能尿素合成嗡咤合成
4.核甘酸的生理功能。
(1)核甘酸是核酸的合成原料。
(2)是機體內能量的利用形式。
(3)酶的變構調節(jié)劑或為酶的共價修飾提供磷基。
(4)參與細胞間信息傳遞,作為第二信使調節(jié)生理和代謝活動。
(5)參與輔酶的形成。
(6)核甘酸衍生物作為生物合成的活性中間產物。
5.0票吟與喀咤合成的異同。
相同點:(1)原料基本相同。
(2)合成部位主要在肝臟。
(3)都有2種合成途徑,從頭合成和補救合成。
(4)先合成一個與之有關的核甘酸,然后在此基礎上進一步合成核酸。
(5)抗代謝物基本相似。
不同點:喋嶺合成口密咤合成
(1)在5-磷酸核糖的基礎上(1)先合成喀咤環(huán),再與
合成喋吟環(huán)。5-磷酸核糖結合。
(2)最先合成核甘酸是IMPo(2)先合成UMP.
(3)在IMP的基礎上完成(3)以UMP為基礎,完
AMP和GMP的合成。成CTP,dTMP的合成。
6.噂吟核昔酸與噫咤核昔酸從頭合成的比較。
喋嶺核甘酸從頭合成喀呢核甘酸從頭合成
原料一碳單位、二氧化碳、氨基酸5-磷酸核糖、天冬氨酸
5-磷酸核糖、氨基甲酰磷酸。
關鍵酶PRPP合成酶、酰胺轉移酶CPS-11
合成部位肝、小腸粘膜、胸腺的胞質細胞液
先合成的氨基酸IMPUMP
合成特點在5-磷酸核糖基礎上先合成喀咤環(huán),然后
合成喋吟環(huán)。再與磷酸核糖相連。
代謝產物尿酸NH3、C02、
B-丙氨酸、氨基異丁酸
7.列表比較核甘酸抗代謝中結構類似物及其作用原理。
抗代謝物核甘酸代謝中的結構類似物作用機理
5-氟尿嗨陡經代謝轉變?yōu)镕UTP,與UTP參與RNA的合成,破壞RNA
結構相似:FdUTP與dUTP的結構;阻斷dTMP的合成,
相似。從而影響DNA合成。
6-疏基喋吟次黃喋吟抑制AMP和GMP的合成,
抑制HGPRT
MTX葉酸抑制二氫葉酸還原酶
氮雜絲氨酸谷氨酰胺干擾喋吟和口密噬核甘酸的合
成。
《DNA/RNA/蛋白質合成》
一基本名詞解釋
1.基因:是能夠編碼蛋白質或RNA等具有特定功能產物的、負載遺傳信息的基本單位,除
了某些以RNA為基因組的RNA病毒外,通常是指染色體或基因組的一段DNA序列。
2.斷裂基因:由若干個編碼區(qū)和非編碼區(qū)互相間隔開但又連續(xù)鑲嵌而成,去除非編碼區(qū)再
連接后,可翻譯出由連續(xù)氨基酸組成的完整蛋白質的基因被稱為斷裂基因。
3.外顯子:基因組DNA中出現在成熟mRNA分子的核昔酸序列,最終被翻譯成蛋白質。
4.內含子:位于外顯子之間、與mRNA剪接過程中被刪除部分相對應的間隔序列則稱為內
含子。
5.順式作用元件:DNA分子中的一些調控序列,包括啟動子、上游調控元件、增強子、加
尾信號和一些細胞信號反應元件等。
6.反式作用因子:通過直接結合或間接作用于DNA、RNA等核酸分子,對基因表達發(fā)揮不
同調節(jié)作用(激活或抑制)的蛋白質分子。
7.啟動子:是DNA分子上能夠介導RNA聚合酶結合并形成轉錄起始復合體的序列。大部
分真核細胞基因的啟動子位于基因轉錄起點的上游。
8.增強子:是可以增強真核基因啟動子工作效率的順式作用元件,是真核基因中最重要的
調控序列,決定著每一個基因在細胞內的表達水平。大部分位于上游。
9.DNA復制:是以DNA為模板的DNA合成,是基因組的復制過程。
10.半保留復制:在復制過程中,親代DNA雙鏈解開成兩條單鏈作為模板,按照堿基互補的
原則合成兩條結構和堿基序列完全一致的子代雙鏈DNA,其中每一個子代DNA分子中
都保留有一條來自親代的鏈,這種復制方式稱為半保留復制。
11.半不連續(xù)復制:DNA復制時,前導鏈連續(xù)復制而后隨鏈不連續(xù)復制的方式稱為半不連續(xù)
?^制I
12.前導鏈/領頭鏈:在DNA復制過程中,沿著解鏈方向生成的子鏈DNA的合成是連續(xù)進行
的,這股鏈稱為前導鏈。
13.后隨鏈/隨從鏈:在DNA復制過程中,一股鏈因復制方向與解鏈方向相反,不能連續(xù)延
長,只能隨著模板鏈的解開,逐段地從5,一3,生成引物并復制子鏈。模板被打開一段,
起始合成一段子鏈;再打開一段,再起始合成另一段子鏈,這一不連續(xù)復制的鏈稱為后
隨鏈。
14.岡崎片段:DNA復制過程中,在后隨鏈上不連續(xù)合成的片段,稱之為岡崎片段。
15.轉錄:生物體以DNA為模板合成RNA的過程稱為轉錄。
16.不對稱轉錄:在DNA分子雙鏈上,按堿基互補配對規(guī)律能指導轉錄生成RNA的一股鏈
作為模板指導轉錄,另一股鏈則不轉錄,這種模板選擇性稱為不對稱轉錄。
17.翻譯:生物體內的蛋白質以mRNA為模板而合成,在這一過程中,mRNA上來自DNA
基因編碼的核甘酸序列信息轉換為蛋白質中的氨基酸序列,故稱為翻譯。
18.密碼子:在mRNA的開放閱讀框架區(qū),每3個相鄰的核甘酸代表一種氨基酸或肽鏈合成
的起始或終止信息,稱為三聯體密碼子。
19.移碼:由于密碼子的連續(xù)性,在開放閱讀框中發(fā)生插入或缺失1個或2個堿基的基因突
變,都會引起mRNA閱讀框架發(fā)生移動,稱為移碼。
20.擺動:密碼子的翻譯通過與tRNA的反密碼子配對反應而實現,這種配對有時并不嚴格遵
循Watson-Crick堿基配對原則,這種現象稱為擺動。
21.靶向輸送:蛋白質合成后在細胞內被定向輸送到其發(fā)揮作用部位的過程稱為蛋白質靶向
輸送。
二基本簡答題
1.DNA復制的基本特征。(重點背過)
(1)半保留復制:子鏈DNA的雙鏈一條來自親代,一條來自自身合成。
(2)雙向復制:DNA復制從一個起始點向兩個相反的方向進行復制,形成兩個方向相反的復制叉。
(3)半不連續(xù)復制:前導鏈的合成是連續(xù)的,后隨鏈的合成是不連續(xù)的,
(4)高保真性復制:DNA復制時合成的子代DNA與親代DNA堿基序列一致性,稱為DNA復制的高保
真性。確保高保真性復制的依賴機制:嚴格的堿基配對;DNA聚合酶對堿基的選擇;DNA聚合酶的校讀
功能。
(5)固定的起始點:DNA復制從起點開始全長復制。
2.DNA半不連續(xù)復制的原因和兩條鏈合成的特點。
(一)原因:DNA是兩條鏈反向平行的雙螺旋結構,DNA聚合酶只能催化DNA鏈從5,向3,方向的合成。
故子鏈沿著模板復制,只能從5,向3,方向延伸。
(-)特點:(1)一條鏈沿著解鏈方向從5,向3,端合成,是連續(xù)進行的。(2)另一條鏈復制的方向與解鏈
方向相反,不能連續(xù)合成。
3.DNA酶促反應的特點。
(1)以單鏈DNA為模板。
(2)以dNTP為原料。
(3)由DNA聚合酶催化形成磷酸二酯鍵。
(4)需要引物提供3:0H。
(5)聚合方向為5'-3,。
4.參與DNA復制有關的酶和蛋白質因子及其功能。
酶功能
DNA聚合酶催化子代DNA鏈的延長;錯誤校正;損傷修復。
DNA解螺旋酶利用ATP解開親代DNA雙螺旋。
引物酶合成RNA引物,提供3,-0H。
理順DNA鏈,防止復制過程中纏繞打結。
拓撲異構酶
DNA鏈接酶催化兩個相鄰的DNA片段形成磷酸二酯鍵,將兩個DNA片
段連接成一個完整的DNA分子。
單鏈DNA結合蛋白結合單鏈DNA,維持模板的單鏈狀態(tài)以及防止模板被核酸酶
水解。
5.DNA的損傷類型。(熟記)
(1)點突變:又稱錯配,指DNA分子中一個堿基變異。
(2)缺失:指DNA分子中一個堿基或一段核甘酸鏈的丟失,可造成框移突變。
(3)插入:指DNA分子中插入一段或一個核甘酸,可發(fā)生框移突變。
(4)重排:指DNA分子內發(fā)生核甘酸片段的交換,內遷或顛換。
6.DNA損傷的修復方式。
(1)直接修復。
(2)切除修復:是最普遍、最重要的修復方式。包括堿基切除修復,核甘酸切除修復,堿基錯配修復。
(3)重組修復
(4)SOS修復。
RNA的生物合成
1.RNA轉錄。
(1)模板:DNA中的模板鏈。
(2)底物:NTP,需要Mg?+和Z1?+為輔基。
(3)酶:RNA聚合酶、其他蛋白質因子及Mg?.。
(4)方向:5'f3,
(5)引物:不需要引物。
2.mRNA的加工修飾過程。(重點背過)
(1)加帽:在5,端加上m,GPPPN(7-甲基鳥喋吟),是由鳥昔酸轉移酶和甲基轉移酶催化完成。
(2)加尾:在3,末端添加poly-A尾。
(3)mRNA的剪接:去除內含子,連接外顯子。
(4)mRNA編輯:是對基因的編碼序列進行轉錄后加工。
3.tRNA的加工修飾。
(1)切除5,端16個核昔酸序列。
(2)切除3,端的核昔酸,添加CCA-OH末端。
(3)化學修飾稀有堿基。
(4)剪接切除內含子。
4.DNA與RNA的鑒別。
DNARNA
堿基A、G、C、TA、G、C、U
戊糖B-D-2,-脫氧核糖B-D-脫氧核糖
核酸脫氧核糖核酸核糖核酸
結構雙螺旋單鏈
功能攜帶遺傳信息mRNA是蛋白質合成的模板。
tRNA起轉運氨基酸的作用。
mRNA是蛋白質合成的場所。
部位細胞核、線粒體胞質、胞核、線粒體。
5.復制與轉錄的區(qū)別。(背過)
(1)不同點:
復制轉錄
模板兩股鏈均復制不對稱轉錄
原料dNTPNTP
聚合酶DNA聚合酶RNA聚合酶
引物需要不需要
產物DNAmRNA、tRNA、rRNA
堿基配對A-T、G-CA-U、T?A、G-C
(2)相同點:
(1)都是酶促的核甘酸聚合。
(2)都以DNA為模板。
(3)都需要依賴DNA的聚合酶。
(4)生成3,,5,-磷酸二酯鍵。
(5)都從5'-3,方向聚合延長。
(6)都遵從堿基配對規(guī)律。
6.RNA主要分為哪幾類?各類RNA的結構特點和生物功能是什么?(重點背過)
RNA主要分為三類,即信使RN
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