二十種基本氨基酸簡寫符號1、等電點:在某一特定pH值溶液時,氨基酸主要以兩性離子形式存在,凈電荷為零,在電場中不向電場得正極或負極移動,這時得溶液pH值稱為該氨基酸得等電點。糖胺聚糖等3、復合糖:糖類得還原端與蛋白質或脂質結合得產(chǎn)物。蛋白質結合而成得復合。5、糖蛋白:糖蛋白就是一類復合糖或一類綴合蛋白質,糖鏈作為綴合蛋白質得輔基,一般少于就是15個單糖單位,也稱寡糖鏈或聚糖鏈。磷脂、甘油糖脂與鞘糖脂,其中鞘磷脂與鞘糖脂又合稱為鞘脂。8、必需脂肪酸:體內(nèi)不能合成或合成速度不能滿足機體需要,必須通過食物供給。9、脂蛋白:就是由脂質與蛋白質以非共價鍵結合得復合體。10、活化能:指在一定溫度下,1mol底物全部進入活化態(tài)所需要得自由能11、過渡態(tài):在酶催化反應中,酶與底物或底物類似物間瞬時生成得復合物,就是具有高自由能得不穩(wěn)定狀態(tài)。12、全酶:(1)由蛋白質組分(即酶蛋白)與非蛋白質組分(一般為輔酶或激活物)組成得一種結合酶。(2)含有表達全部酶活性與調節(jié)活性所需得所有亞基得一種全寡聚酶。13、反饋抑制:就是指最終產(chǎn)物抑制作用,即在合成過程中有生物合成途徑得終點產(chǎn)物對該途徑得酶得活性調節(jié),所引起得抑制作用。專一性:指酶對底物得選擇性,也稱特異性。16、誘導契合學說:當?shù)孜锱c酶接觸時,可誘導酶分子得構象變化,使酶活性中心得各種基團處于與底物互補契合得正確空間位置,有利于催化。17、不可逆性抑制:抑制劑(大多數(shù)毒物)與酶得結合就是共價得,不能用一般得物理方法解除抑制而使酶“復活”,必須通過特殊得化學處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。18、可逆性抑制:抑制劑與酶得結合就是非共價得、可逆得,可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑,使19、競爭性抑制:I與S結構相似,競爭酶得活性部位,如丙二酸對琥珀酸脫氫酶得抑制。抑制:I只能與ES結合,形成IES三元復合體。I不影響酶與底物得結合,但它阻止IES生成產(chǎn)22、活性部位(活性中心):與催化作用相關得結構特點,酶分子中直接與底物結合并起催化反空間部位。23、親核催化劑:在催化作用中,將一對電子提供給某一反應物得催化劑24、鄰近效應:在酶促反應中,由于酶與底物分子之間得親與性,底物分子有向酶得活性中心靠近得趨勢,最終結合到酶得活性中心,使底物在酶活性中心得有效濃度大大增加得效應叫做鄰近效應。25、別構酶:具有別構現(xiàn)象得酶。26、共價修飾:酶蛋白分子中得某些基團可以在其她酶得催化下發(fā)生可逆共價修飾,從而導致酶活性得改變,稱為可逆共價修飾調節(jié)。27、酶原激活:酶原在一定條件下轉化為有活性得酶得過程稱為酶原得激活。28、同工酶:催化相同得化學反應,但其蛋白質分子結構、理化性質與免疫性能等方面都存在29、維生素:人類必需得一類營養(yǎng)素,就是維持機體正常生理功能所必需、機體自身又不能合成或合成量不足,必需靠外界供給得一類微量低分子有機化合物。不就是能量物質,也不就是結構物質BB其有很多共同特性(如都就是水溶性、都就是輔酶等)以及需要相互協(xié)同作用,因此被歸類為一31、維生素缺乏癥:生物體缺乏維生素時,物質代謝會發(fā)生障礙。由于各種維生素得生理功能,缺乏不同得維生素發(fā)生不同得病變。這種因缺乏維生素引起得疾病稱為維生素缺乏癥。32、維生素毒性:維生素得需要量就是有一定得范圍得,如果超過需要量很多(一般10倍以上)33、維生素原:天然存在得維生素前體,在動物體內(nèi)可轉變成有生理活性維生素得物質。34、ADE35、增色效應:核酸發(fā)生變性時,ε(P)值(摩爾磷消光系數(shù))升高,此現(xiàn)象稱為增色效應。36、減色效應:復性后ε(P)值又降低,這現(xiàn)象稱減色效應。37、DNA變性:指核酸雙螺旋區(qū)得氫鍵斷裂,變成單鏈,并不涉及共價鍵得斷裂38、DNA復性:變性DNA在適當條件下,又可使兩條彼此分開得鏈重新締合成為雙螺旋結構,這過程稱復性二信使:由于胞外信使(第一信使)與質膜上受體得結合而產(chǎn)生或增加得靶細胞內(nèi)物質,它們起著從質膜到胞內(nèi)生化機構得信息傳遞著得作用。41、植物生長調節(jié)劑:指植物細胞受特定環(huán)境信號誘導產(chǎn)生得、低濃度時可調節(jié)植物生理反第一章生物分子導論程中被選擇出來得。某些生命元素決定于環(huán)境中原料得可得性,某些元素決定于其原子或分她們之間有什么區(qū)別?生物結構中得非共價力有:靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用①靜電相互作用:也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋,它就是發(fā)生在帶電荷基團之間得一種相互作用,在帶異種電荷基團之間為引力、帶同種電荷基團之間為斥力。②氫鍵:本質上也就是一種靜電相互作用,由電負性較大得原子與氫共價結合得基團,如N-H,O-H,F-H。③范德華力:廣義得范德華力就是幾種靜電相互作用得總稱,例如偶極與偶極之間、偶極與誘導偶極之間以及瞬時偶極與誘導偶極之間。④疏水相互作用:就是指在介質水中得疏水基團傾向于聚集在一起,物學認為:目前千變?nèi)f化得生物世界,就是由億萬年前得30種原始生物分子構件,經(jīng)過不斷進化、演變而來得,它們包括:第一類:20種氨基酸;第二類:5種堿基;第三類:2種單糖;第四類:1種醇(甘油);第五類:1種脂肪酸(棕櫚酸);第六類:1種胺(膽堿)第二章蛋白質得構件——氨基氨酸(pI=9、74)得PH3、0得檸檬酸緩沖液,加到預先用同樣緩沖液平衡過得強陽離子交換樹收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？穩(wěn)定得親水膠體？蛋白質膠體溶液穩(wěn)定得原因:1)蛋白質顆粒大小:pr顆粒大小恰好適于水化膜:由于Pr分子表面分布許多帶電基團與極性基團,它們對水有高度親與力,在水溶液中會把水分子吸附在分子得表面形成一層較厚得水化膜。3、有機溶劑引起蛋白質沉淀得主要原因就是什么？:加入有機溶劑會降低溶液得介電常數(shù);溶質分子間得作用增加會使蛋白質試述蛋白質分離純化得一般原則:分離純化蛋白質一般經(jīng)過:前處理、粗分級分離與細分級分離。1、前處理:破碎生物組織;選擇合適得緩沖液把蛋白質提取出來;如果所要得蛋白質主要集采用得方法一般有層析法;凝膠過濾法;離子交換層析法;吸附層析與親與層析,必要時選擇電泳法作進一步純化。5、在下面所指得PH條件下,下述蛋白質在電場中向正極還就是向負GluLys-His-Gln-Val]環(huán)肽,序列為:-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-]3、一個多肽可還原為兩個肽段,它們得序列如下:鏈1為AlaCysPheProLysArgTrpCysArgArgVal-Cys;鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽(具有完整得二硫鍵)時可用下列各肽:(1)(Ala、Cys2、Val);(2)(Arg、Lys、Phe、間4、一個十肽得氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物:NH4+AspGluTyrArgMetProLysSerPhe并觀察下列事實:(1)用羧肽酶A與B處理該十肽無效;(2)胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩各四肽與游離得Lys;(3)梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個四肽與一個六肽;(4)溴化氫處理產(chǎn)生一個八肽與一個二肽,用單字母符號表示其序列位NP;(5)胰凝乳蛋白酶處理產(chǎn)生兩個三肽與一個四肽,N-末端得胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1pHEdmanPTH出該十肽得氨基酸序列。[Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro]5、蛋白質結構得組織層次有哪結構組織層次:一、二、三、四級結構。介于二與三級結構之間:超二級結構與結構域(1)蛋白質得一級結構:就是指蛋白質多肽鏈中通過肽鍵連接起來得氨基酸得排列順序,即多肽鏈得線狀結構。維系蛋白質一級結構得主要化學鍵為肽鍵。(2)蛋白質得二級結構:就是指蛋白質多肽鏈主鏈原子局部得空間結構,但不包括與其她肽段得相互關系及側鏈構象得內(nèi)容。維系蛋白質二級結構得主要化學鍵就是氫鍵。(3)蛋白質得三級結構:就是指蛋白質分子或亞基內(nèi)所有原子得空間排布,也就就是一條多肽鏈得完整得三維結構。維系三級結構得化學鍵主要就是非共價鍵(次級鍵),如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等,但也有共價鍵,如二硫鍵等。(4)蛋白質得四級結構:就是指蛋白質分子中亞基得立體排布,亞基間得相互作用與接觸部位(5)結構域:在一級結構上相距較遠得氨基酸殘基,通過三級結構得形成,多肽鏈得彎折,彼此聚集在一起,從而形成一些在功能上相對獨立得,結構較為緊湊得區(qū)域,稱為結構域。6、蛋白質①測定蛋白質分子中多肽鏈得數(shù)目;②拆分蛋白質分子得多肽鏈;③斷裂多肽鏈內(nèi)得二硫鍵;④分析每一多肽鏈得氨基酸組成;⑤鑒定多肽鏈得N－末端(C－末端)殘基;⑥裂解多肽鏈成為較小得片段;⑦測定各肽段得氨基酸序列;⑧重建完整多肽鏈得氨基酸序列;⑨確定原多肽鏈中二硫鍵得位置質三維結構得力主要就是非共價力(次級鍵)包括:氫鍵、范德華力、疏水力與鹽鍵(離子鍵),此外共價二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質構象方面也具有重要作用。2、二級結構原件主要有哪些？(常見得二級結構------都由氫鍵穩(wěn)定),常見得二級結構元件:α-螺旋與其她螺旋、β-折疊、3、什么就是超二級結構與結構域？超二級結構:就是蛋白質二級結構至三級結構層次得一種過渡態(tài)構象層次。就是指若干相鄰得二級結構中得構象單元(α-螺旋,β-折疊)彼此相互作用,形成有規(guī)則得,在空間上能辨認得二級結構組合體。結構域:就是在二級結構或超二級結構得基礎上形成三級結構得局部折疊區(qū),一條多肽鏈在這個域范圍內(nèi)來回折疊,但相鄰得域常①球狀蛋白質分子含多種二級結構元件;②球狀蛋白質三維結構具有明顯得折疊層次;③球狀蛋白質分子就是緊密得球狀或橢球狀實體;④球狀蛋白質疏水側鏈埋藏在分子內(nèi)部,親水側鏈暴露在分子表面;⑤球狀蛋白質分子得表面有一個空穴(也稱裂溝、凹槽或口袋)。5、四級締1、增強結構穩(wěn)定性:亞基締合得優(yōu)點就是蛋白質分子表面積與體積比降低。蛋白質得表面常含有極性基團,極性基團與溶劑水得相互作用常不利于蛋白質結構得穩(wěn)定,降低表面積與體積得比值,有利于增強蛋白質結構得穩(wěn)定性;2、提高遺傳上得經(jīng)濟性與有效性;3、亞基匯集形成①生物體結構成分;②生物體內(nèi)主要能源物質;③在生物體內(nèi)轉變?yōu)槠渌镔|;④細胞識別得信息分子3、分布在動物組織中一類很重要得起結構作用得多糖就是什么？它們在組成得結構上有什糖胺聚糖或蛋白聚糖,它們在組成得結構上得特點:含有大量羥基與帶電荷基團,故鏈伸展,能結合大量水,與水高度親與,使組織保持粘彈性等。4、許多細菌表面有蛋白多糖,推測其功(1)糖鏈結構分析得一般步驟:①糖蛋白得純化;②從糖蛋白中釋放出完整得寡糖;③寡糖得純化;④寡糖得單糖組成測定;⑤寡糖得測序寡糖順序降解;酶法:外切糖苷酶、內(nèi)切糖苷酶;儀器測定方法:紅外光譜IR、激光拉曼光譜、質譜MS、核磁共振NMB;第八章脂質與生物2、給定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、長鏈醇與糖。試問(1)哪兩個成分在蠟與鞘磷脂中都存在？(2)哪兩個成分在脂肪與磷脂酰膽堿中都存在？(3)哪些(個)成分只在神經(jīng)節(jié)苷脂載脂蛋白:①作為疏水脂質得增溶劑;②在脂蛋白轉化方面起重要作用;③作為細胞膜上脂蛋白受體得識別部位(細胞導向)1、酶與非生物催化劑得共同點就是什么？酶作為生物催化劑有哪些特點？催化效率高,用高:酶催化得反應速率比非酶催化反應得速率高108~1020倍,比一般催化劑高107~1013倍。②專一性高:被酶作用得物質叫酶得底物(S),一種酶往往只能作用于一種或一類底物,催化一種或一類反應。③酶活力受多種因素調節(jié):酶得調節(jié)包括酶活性得調節(jié)與酶量得調節(jié)。酶降低反應得活化自由能可從熵與焓兩個方面來考慮:熵因子方面:鄰近效應與定向效應,鄰近:雙分子酶促反應中兩個底物分子被束縛在酶分子得表面使之彼此接近;定向:兩底物反應基團之間與底物反應基團與酶催化基團之間得正確定位取向。鄰近與定向得效果相當于增加了局部底物濃度與有效碰撞概率。焓因子方面:底物形變與誘導契合;對多數(shù)反應來說,底物進人過渡態(tài)時都會發(fā)生形變,反應鍵被拉長、扭曲,處于電子應變或電子張力狀態(tài)。底物與酶結合得同時,通常酶分子也發(fā)生形變或構象變化,以速率得1010倍。這表明在進化得最初階,RNA能自我復制,無需蛋白質得參與。這提示我們,在地球上很可能先出現(xiàn)RNA催化劑,后來才有更完善得蛋白質催化劑。5、為什么測定酶活力時要測定酶促反應得初速率？應如何選擇底物濃度？引起酶促反應速率隨時間延長而降低得原因很多,如底物濃度降低,產(chǎn)物濃度增加加速了逆反應進行,產(chǎn)物對酶得抑制等等。因此,測定酶活力,應該測定酶促反應得出速率,從而避免上述種種復雜因素對反應速率得影響。最后,酶量與反應初速率呈線性關系,所以可以用初速率來測定制劑中得酶含量。在一般得酶促反應體系中,底物往往就是過量得。1、影響酶促反應得因素？底物濃度,pH,溫度,激活劑2、米氏方程及米-曼氏動力學參數(shù)得意義？KM得意義:真實解離常數(shù)與表觀解離常數(shù);Kcat得意義:催化常數(shù)或轉換數(shù);Kact/KM得意義:催化效率指數(shù)或專一性常數(shù)3、抑制作用得類型？不可逆抑制作用,可逆抑制作用4、競爭性抑制,非競爭性抑制,反競爭性抑制得動力學特點？競爭:Vmax不變,表觀KM增大;非:表觀Vmax減小,KM不變;反:表觀Vmax、KM值都降低,且確定酶活性部位主要采用哪些方法？酶分子側鏈基團得化學修飾法;親與標記測定法;X射線晶體結構分析法。2、試解釋為什么胰凝乳蛋白酶無法斷裂arg15羧基端肽鍵,故無法自我激活;而胰蛋白酶專一斷裂堿性氨基酸lys基端肽鍵而自我激活。3、關于同工酶得下列說法,哪一項錯誤？A。在診斷心肌梗塞中就是重要得B。在診斷肝病STHGKRTln有酶都有同工性-----------------------D4、基元催化得分子機制？酶就是最復雜得催化劑,它得催化作用包括若干基元催化。基元催化就是由某些基團或小分這些小分子催化劑或催化基(1)底物與酶得鄰近效應與定向效應在酶促反應中,由于酶與底物分子之間得親與性,底物分子有向酶得活性中心靠近得趨勢,最終結合到酶得活性中心,使底物在酶活性中心得有效濃度大大增加得效應叫做鄰近效應。定向效應:當專一性底物向酶活性中心靠近時,會誘導酶分子構象發(fā)生改變,使酶活性中心得相關基團與底物得反應基團正確定向排列,同時使反應基團之間得分子軌道以正確方向嚴格定位,使酶促反應易于進行。以上兩種效應使酶具有高效率與專一性特點(2)誘導契合與底物得變酶-底物復合物形成時,酶分子構象發(fā)生變化,底物分子也常常受到酶得作用而發(fā)生變化,甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形,從而使底物分子某些鍵得鍵能減弱,產(chǎn)生鍵扭曲,有助于過度態(tài)得TPP作為丙酮酸或&--酮戊二酸氧化脫羧反應酶得輔酶,又稱脫羧輔酶,丙酮酸在丙酮酸脫氫酶系催化下經(jīng)脫羧脫氫,生成乙酰COA進入三羧酸循環(huán),在反應過程中,除TPP外,還需要硫辛酸,COASH,NAD+與FAD等多種輔酶參加。2、黃素輔酶在代謝中起什么作用?為什么？能得關系？酰基轉移酶輔酶,在代謝過程中作為?；d體起傳遞?；米饔?可充當多種酶得輔酶參加酰化反應及氧化脫羧等反應,輔酶A參與體內(nèi)一些重要物質如乙酰膽堿,膽固醇得合成,并能調節(jié)血漿脂蛋白與膽固醇得含量,在脂類與糖類代謝中起重要得作用4、NAD+與NADP+就是何種維生素得衍生物？可作為什么酶類得輔酶？在催化反應中起什么作用(用簡式表示)？NAD+與NADP+就是維生素pp得衍生物,可作為各種脫氫酶得輔酶,在氧化還原反應中作為氫與電子得供體或受體,起遞氫,遞電子得作用。5、維生素B6族包括哪些成員？它們得輔酶形式就是什么？該輔酶為什么具有化學多能B酸吡哆醛,磷酸吡哆胺形消旋作用得輔酶,在氨基酸核酸分為脫氧核糖核酸與核糖核酸。脫氧核糖核酸90%以上分布于細胞核,其余分布于核外么就是遺傳物質,為什么遺傳物質即親代與子代之間傳遞遺傳信息得物質。只有極少數(shù)病毒得遺傳物質就是RNA,絕大多數(shù)病毒及其她生物得遺傳物質均就是DNA。所以DNA就是主要得遺傳物質。3、參與rRNA就是裝配者病起催化作用將DNA得遺傳信息傳遞到蛋白質合成基地——核糖核蛋白譯作用。4、如何瞧待RNA得多樣性,它得核心作用就是什么？答:RNA得功能主要有①控制蛋白質得合成;②作用于RNA轉錄后得加工與修飾;③基因表達與細胞功能得調節(jié);④生物催化與其她細胞持家功能;⑤遺傳信息得