細胞生物學知識點匯總Ｉ說明：本文檔是王飛老師細胞生物學課上內容的精煉和總結,也是考試出題的重要依據。內容過于精煉則必有若干舍棄之處，希望同學不要為了考試而學習,將這份文字資料為你節(jié)省的復習時間用于閱讀中英文教材和查找感愛好的細胞生物學領域的前沿資料,這樣才干對這門課程有一個更加全面的了解。本文檔中出現的英文不規(guī)定掌握（名詞解釋部分除外），只是對復雜中文名詞或重點內容的一個輔助的英文注解。由于某些中文名稱的翻譯過于繁瑣且不合理,不如英文名稱容易記憶,因此中英文只要掌握一種即可，在考試過程中無論是中文、英文還是英文縮寫,只要寫對任何一種即可得分。內容編寫過程中缺少足夠的審核環(huán)節(jié),如發(fā)現錯別字或內容明顯錯誤之處請及時聯系老師確認內容的對的性。IＩ細胞骨架知識點匯總:核心知識點（約占考試總分值的6０％):１72０2５２93２414445495１普告知識點（約占考試總分值的30%）:3911１2141617１８1923262８30３1353７3８39434748505４擴展知識點(約占考試總分值的１０％）:2456８１013152１2２2427333４36４04２４652５３551細胞骨架（cytoskeleｔon）的定義與種類：定義:細胞骨架是貫穿整個細胞的復雜的纖維狀蛋白網絡結構細胞內有三種類型的細胞骨架，分別是微絲(micrｏｆiｌａmｅnｔ，MF),微管（micrｏtｕbulｅ,ＭT）和中間絲（intermediatefｉlameｎt,ＩF）。２肌動蛋白(actｉn）的種類及分布真核細胞內的肌動蛋白重要分為三大類,名稱及分布情況如下:α肌動蛋白重要存在于肌肉細胞的收縮性結構中，目前已發(fā)現的四種α肌動蛋白分別屬于橫紋肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌。β肌動蛋白存在于所有種類的細胞內，是細胞內絕大部分微絲骨架的基本組分。γ肌動蛋白在所有細胞內都有分布，重要存在于與應力纖維相關的結構中。微絲的組成與極性A微絲由肌動蛋白單體聚合而成。Ｂ肌動蛋白是一種球狀蛋白，其三維構象具有一道很深的裂縫，在裂縫內部有一個核苷酸結合位點(可與ATP或ADP結合)和一個二價陽離子結合位點(可與Mｇ2+或Ca２+結合）。Ｃ肌動蛋白單體聚合形成螺距為3６nm(7個單體分子)的雙股螺旋狀微絲纖維。每個肌動蛋白單體都與四個其他肌動蛋白單體緊密相鄰。Ｄ微絲中的所有肌動蛋白單體分子的縫隙開口端或縫隙底部都朝著同一方向排列,因此整個微絲纖維具有極性?？p隙開口端指向的是微絲的負極(miｎｕsend），縫隙底部指向的是微絲的正極（pｌusend）。4微絲和微管的正負極的定義對于微絲和微管的極性,人們習慣性的以同等條件下蛋白單體分子在纖維末端組裝和去組裝的速度大小來定義。速度快的是正極，速度慢的是負極。5胞外微絲組裝反映的動力學過程Ａ試管中的微絲組裝需要的反映組分涉及:G-ａｃtiｎ,ATP,Mｇ2+，K+,Ｎa+B微絲的組裝和去組裝是一對可逆反映。反映平衡點受外部反映環(huán)境影響。C在存在Mg2+且K+、Ｎａ+較高的環(huán)境里,微絲趨向于聚合。在存在Ｃa２+且K+、Nａ+較低的環(huán)境里微絲趨向于解聚。D單體肌動蛋白以G－acｔin表達（Gｆorglｏｂａl),結合在微絲中的肌動蛋白以F-actin表達（Ffｏrfibｒous)。F反映過程中CＧ-actin不斷減小,ＣＦ-actiｎ不斷增長,直到達成平衡點。平衡點處的CG-acｔin定義為整個反映的臨界濃度Cc(ｃriｔicａlｃoncｅntrａt(yī)ion)。Ｇ反映共分三個階段：延遲期,是發(fā)生成核反映的時期,在此時期內數個肌動蛋白單體分子自發(fā)聚合成為可供進一步延伸的“核”，是整個反映的限速環(huán)節(jié);延長期,是微絲快速組裝的時期,CG-actin>Cｃ,聚合反映速度>解聚反映速度;穩(wěn)定期，是反映達成平衡點之后的時期，CＧ-aｃtｉｎ=Ｃｃ,聚合反映速度=解聚反映速度；6核苷酸ＡTＰ／AＤP在微絲組裝中的作用A肌動蛋白自身也是一種ＡTP酶,可以水解與之結合的ATP分子使之轉變?yōu)椋罝P，肌動蛋白的ATP酶活性只有在其組裝到微絲末端之后才開始生效。B在游離狀態(tài)下肌動蛋白分子與ATP的親和力遠高于ADP,與肌動蛋白結合的ADP分子很容易被ATＰ分子所替換,因此游離狀態(tài)下的肌動蛋白攜帶的核苷酸分子以AＴP為主。C帶有ＡTP的肌動蛋白更容易發(fā)生聚合反映，帶有ADＰ的肌動蛋白更容易發(fā)生解聚反映。D細胞中的微絲組裝時新組裝上去的肌動蛋白總是攜帶ＡTＰ分子的,該ATP分子在停留一段很短的時間后即被水解為ADP,在水解發(fā)生前新的攜帶ATP分子的肌動蛋白單體已經在末端聚合，使得整根微絲最前端的幾個肌動蛋白總是攜帶ATP的，這樣的末端定義為T型末端。E細胞中微絲的去組裝總是發(fā)生在末端肌動蛋白攜帶ADＰ的時候,這樣的末端定義為Ｄ型末端。F細胞內的D型微絲末端重要是由于負極端成核蛋白的脫落形成的。7微絲組裝的踏車行為(tｒeaｄｍiｌｌing）Ａ理論上假如沒有AＴＰ水解為ADP的過程,那么微絲組裝時正極和負極的Ｃｃ是相等的。在實際反映過程中由于有AＴＰ水解過程的存在,正負極反映的Cc不再相等,Cc＋<Cc-。B當反映環(huán)境里Ｃｃ+<CＧ－ａctin<Cc-的時候,正極端發(fā)生的是聚合反映，負極端發(fā)生的是解聚反映,這種反映形式稱為踏車行為。Ｃ在試管內的微絲組裝反映的總Cc介于正負極Cc之間，因此試管內聚合反映達成平衡期之后事實上發(fā)生的是踏車反映。正極端的聚合速度等于負極端的解聚速度。D踏車行為是細胞內微絲動態(tài)組裝和去組裝的重要形式之一。8影響微絲組裝的藥物A細胞松弛素(ｃytoｃhalasin):可以切割微絲并與游離的末端結合,結合后可以阻止新的肌動蛋白單體分子在末端的組裝,同時并不影響末端肌動蛋白分子的解離。因此細胞松弛素的總體效果是促進微絲解聚。B鬼筆環(huán)肽（ｐｈalloidin）：與微絲中的肌動蛋白(F-ａctｉn）結合,阻止其解離?？傮w效果是阻斷微絲解聚,穩(wěn)定微絲。９微絲網絡結構的調節(jié)方式細胞內微絲網絡結構的調節(jié)重要是通過各種微絲結合蛋白的共同作用來實現的。10細胞內微絲結合蛋白的種類有六大類，分別是肌動蛋白單體結合蛋白，成核蛋白與加帽蛋白，延伸保護蛋白,交聯蛋白,割斷及解聚蛋白，馬達蛋白。１１肌動蛋白單體結合蛋白的種類及作用Ａ胸腺素β4（thymｏｓinβ4）：與肌動蛋白單體結合并封閉其發(fā)生聚合反映的位點，其作用是維持細胞內游離態(tài)肌動蛋白庫的總容量遠大于微絲組裝反映的臨界濃度，有助于細胞大規(guī)模組裝微絲的快速啟動。B前纖維蛋白(ｐrｏｆilｉn）:只與肌動蛋白單體的正極端（底部）結合，克制其在微絲負極端的聚合，不影響其在微絲正極端的聚合。因此前纖維蛋白的作用是增長微絲組裝反映的極性，促進正極端的生長。12成核蛋白與加帽蛋白A成核蛋白:成核蛋白涉及Arｐ2Arｐ3和與之相關的其他幾種蛋白質，這些蛋白共同組成Aｒp2/3復合物。Arp２和Arp3在結構上與肌動蛋白單體分子極其相似，在復合物中形成異源二聚體，肌動蛋白單體以Arｐ2/3異源二聚體為基點開始新微絲的組裝。Arｐ2/３復合物的組裝受到胞內信號轉導系統(tǒng)的控制。可以憑空出現,誘發(fā)新的微絲的組裝。也可以在微絲快速生長的T型末端處組裝,誘導微絲的分叉生長。Arp２/3復合物的存在具有穩(wěn)定微絲負極的作用,一但Arp２/3從微絲末端脫落，暴露出來的負極D型末端會迅速降解。B加帽蛋白：在微絲停止生長之后，與正極端結合并使其穩(wěn)定的一類蛋白質。被加帽蛋白穩(wěn)定的微絲正極端由于AＴP的水解作用，屬于Ｄ型末端，但加帽蛋白的存在保護其不發(fā)生解聚反映。加帽蛋白的代表：ＣapＺ。C成核蛋白和加帽蛋白都是對微絲末端進行調節(jié)的蛋白,其中成核蛋白作用于負極，加帽蛋白作用于正極。兩者在微絲相應末端的結合與解離是導致微絲網絡結構動態(tài)性的重要因素之一。13延伸保護蛋白重要指的是形成蛋白(ｆｏrmin)，形成蛋白能在微絲正極端形成二聚體環(huán)狀結構，二聚體環(huán)中的兩個單體分子交錯向正極端移動并募集新的肌動蛋白單體分子在正極端組裝，同時保護正極端新形成的微絲不被降解或者是被Arp2/3復合物接近。通過這種方式,形成蛋白可以維持微絲在正極端的穩(wěn)定生長，形成長的、無分叉的微絲結構。１4交聯蛋白A交聯蛋白根據微絲的排列方式可分為兩類：成束蛋白和凝膠形成蛋白。B交聯蛋白可以單獨或以二聚體的形式將相鄰的微絲交聯起來。C起到交聯作用的蛋白單體或二聚體都攜帶有兩個肌動蛋白結合位點,兩個位點間的距離決定了所形成的微絲束或網的松緊限度。Ｄ成束蛋白涉及絲束蛋白（ｆimbrin)、絨毛蛋白(villｉn）和α-輔肌動蛋白(α-actiniｎ）,其兩個肌動蛋白結合位點間的區(qū)域是僵直的，可以將多根微絲平行交聯成束。E成束蛋白中的絲束蛋白和絨毛蛋白以單體形式起作用，兩個肌動蛋白結合位點間的距離較小，形成的微絲束比較緊密,內部很難進入其他功能性蛋白分子。F成束蛋白中的α－輔肌動蛋白以二聚體的形式起作用，兩個肌動蛋白結合位點間的距離較大，形成的微絲束比較松散，內部可以進入其他功能性蛋白分子如肌球蛋白。Ｇ凝膠形成蛋白涉及細絲蛋白（ｆilaｍｉｎ）和血影蛋白(spectrin)，其兩個肌動蛋白結合位點間的區(qū)域是柔軟的,能以一定角度將兩根相鄰的微絲交聯,最終形成二維網狀結構或三維凝膠樣結構。15割斷及解聚蛋白A重要涉及凝溶膠蛋白（geｌsｏlｉn)和肌動蛋白解聚因子/絲切蛋白（ＡDF／ｃofｉlin)。B凝溶膠蛋白可以結合在微絲表面并切斷微絲。在某些條件下，微絲切斷后凝溶膠蛋白可以與暴露出來的正極末端結合,促進其進一步解聚。相反，在另一些條件下，微絲切斷后產生的正極末端可以成為新的微絲生長點,從而加速微絲網絡的形成。Ｃ絲切蛋白能與具有AＤP的微絲表面結合并加速其解聚速度,重要在脫離了加帽蛋白的微絲負極端起到促進微絲解聚的作用。16肌球蛋白（myosｉn)的結構及種類A肌球蛋白是依賴于微絲的馬達蛋白。B肌球蛋白的重要結構分為三部分,分別是馬達結構域、調控結構域（或杠桿臂結構域）、尾部結構域。C馬達結構域是肌球蛋白沿微絲運動的重要結構元件;尾部結構域是肌球蛋白與貨品分子、其他細胞結構或自身形成多聚體時相連的部位；D細胞內肌球蛋白的種類有很多，每種肌球蛋白的結構和功能都不相同。ＥII型肌球蛋白(myosiｎ－ＩI)因最先發(fā)現并研究被稱為傳統(tǒng)類型的肌球蛋白，其他肌球蛋白都是非傳統(tǒng)類型的肌球蛋白。ＦＩI型肌球蛋白有兩個馬達結構域，在細胞內以二聚體或多聚體的形式存在，重要在應力纖維的互相滑動以及肌纖維的收縮過程中起作用。EI型肌球蛋白（myoｓin-Ｉ）只有一個馬達結構域,在細胞內以單體形式存在,重要在細胞皮層區(qū)的囊泡運送以及皮層與細胞質膜的相對滑動過程中起作用。17細胞皮層（ｃｅｌｌcｏｒteｘ)Ａ細胞皮層是微絲通過交聯形成的三維凝膠樣網絡結構。B細胞皮層存在于細胞質膜以下。Ｃ細胞皮層為質膜提供機械支撐,幫助質膜維持特定的形狀，調節(jié)膜蛋白的流動性。18偽足（podｉｕm）A偽足是細胞遷移過程中在細胞前緣形成的突起結構Ｂ偽足按照形態(tài)和內部骨架結構區(qū)分可以劃分為兩種類型：片狀偽足(lａｍellｉpodiｕm)和絲狀偽足(fｉlopodium）C片狀偽足內的微絲正極端結合了大量的Arp２/3復合物，產生大量的分叉,形成片狀的二維網狀結構。D絲狀偽足內的微絲正極端在形成蛋白的保護下筆直生長,不分叉,形成筆直平行的束狀結構。19應力纖維（stｒeｓｓfｉｂｅｒ)Ａ應力纖維由微絲反相平行排列而成,重要通過α-輔肌動蛋白二聚體交聯,在反相微絲束之間具有II型肌球蛋白二聚體，使應力纖維具有收縮的能力。B應力纖維重要存在于細胞皮層區(qū)域,通過黏著斑與相鄰細胞或胞外基質相連,在細胞形狀發(fā)生變化時可以產生張力并積極收縮，有助于細胞完畢形狀的改變。20細胞遷移（celｌmigration/crawliｎg)過程A細胞遷移過程分為四個重要環(huán)節(jié)。1外源信號觸發(fā)細胞遷移2細胞前緣產生突起3突起部分與胞外基質形成新的錨定位點４后放骨架收縮,錨定點分離，細胞整體前移。B細胞前緣形成的突起即為偽足，絲狀偽足在前，片狀偽足在后。絲狀偽足為片狀偽足提供更大的擴展面,加速突起前移速度。C細胞前緣部位微絲的快速組裝依賴于三方面反映。1Arｐ２/３復合物在微絲正極端的裝配成核2前纖維蛋白維持微絲的正極組裝，克制負極組裝3形成蛋白維持絲狀偽足內微絲的筆直無分叉組裝。Ｄ隨著細胞前緣骨架的不斷生長,偽足中組裝的微絲網絡在一段時間后便被新生的微絲落下,逐漸成為細胞質整體前移的障礙，此時Arp２/３復合物從微絲負極端脫落,促使這部分微絲解聚。E前緣形成突起后,細胞皮層處在拉伸狀態(tài),細胞皮層內的應力纖維產生張力，在II型肌球蛋白的作用下應力纖維收縮，拖拽細胞后隨部分前移。F在細胞遷移過程中,細胞質膜在I型肌球蛋白的作用下沿皮層表面滑動，以適應細胞皮層的形狀變化。21微絨毛（miｃrovilli）A小腸上皮細胞的游離面存在大量的微絨毛。B微絨毛的軸心結構是同向平行排列的微絲束，微絲束正極端指向微絨毛頂端,負極端終止于端網結構。C微絨毛中的微絲束由絨毛蛋白和絲束蛋白緊密交聯而成,微絲束內部無肌球蛋白，因此微絨毛不具有運動的能力。D微絨毛軸心外圍的微絲通過I型肌球蛋白與微絨毛質膜相連。２2胞質分裂環(huán)A胞質分裂環(huán)在細胞分裂過程中的胞質分裂期產生。迫使細胞質膜在兩個子細胞核之間內陷，將胞質均勻分派到子細胞中。B胞質分裂環(huán)由反相平行排列的微絲束組成，其間具有II型肌球蛋白二聚體，具有收縮能力。23肌纖維收縮的原理及肌絲的組成A肌肉收縮的動力來源于肌球蛋白II介導的粗細肌絲間滑動。B細肌絲是單股的微絲纖維。C粗肌絲由數百個ＩＩ型肌球蛋白通過尾部結構域聚合而成,所有馬達結構域頭部都暴露在粗肌絲兩端的外表面。D粗細肌絲在肌纖維中平行交錯分布,每根粗肌絲被六根細肌絲包圍，每根細肌絲被兩根粗肌絲所共用。E粗肌絲兩端的數百個馬達結構域頭部沿相反方向拖拽細肌絲以形成粗細肌絲的滑動。24原肌球蛋白位移Ａ在肌細胞處在靜息狀態(tài)時,原肌球蛋白(tropｏmyoｓin，Ｔm)與細肌絲緊密結合，封閉了細肌絲與粗肌絲馬達結構域頭部的結合位點，收縮裝置不啟動。Ｂ在肌細胞接受到上游神經信號后,原肌球蛋白發(fā)生位移，暴露出細肌絲與粗肌絲馬達結構與頭部的結合位點，收縮裝置啟動。25肌球蛋白沿微絲運動的分子機制（以肌球蛋白ＩI為代表)Ａ肌球蛋白每一個馬達結構域都具有ＡTＰ酶活性，包含一個ATP結合位點和一個肌動蛋白結合位點。Ｂ肌球蛋白馬達結構域沿微絲運動時,每個運動周期消耗1分子ATP,移動一步距離，即一個肌動蛋白單體的長度(約5nｍ）。C肌球蛋白馬達結構域每一個運動周期可分為五個階段。１在上一個運動周期結束后，釋放了ADP分子的II型肌球蛋白頭部馬達結構域（以下簡稱頭部）在一段很短暫的時間內沒有與任何核苷酸分子結合,此時的頭部處在僵直狀態(tài),與細肌絲緊密結合。２僵直狀態(tài)十分短暫,隨后頭部與1分子ATP結合，構象發(fā)生輕微變化,使頭部與細肌絲的緊密結合松開。3松開細肌絲后頭部的ＡTP酶活性啟動，ＡＴP水解為ADＰ和１分子Ｐi，ATP水解釋放的能量使得頭部的構想發(fā)生很大改變,向正極端移動一個肌動蛋白分子的距離，此時的頭部處在高能構象，ADP和Pi仍然停留在頭部內。4向前移動后的頭部與前方下一個肌動蛋白分子的結合位點接觸,這種分子接觸使得頭部內的Ｐi分子釋放，Ｐｉ的釋放使得頭部與肌動蛋白分子緊密結合并觸發(fā)了頭部的能量釋放,頭部恢復低能構象并向負極方向拖拽細肌絲,滑動距離為一個肌動蛋白分子的距離。５在能量釋放過程中,ADＰ分子釋放，頭部在完畢拖拽動作后重新恢復到僵直狀態(tài),與肌動蛋白分子緊密結合。DＩＩ型肌球蛋白的兩個馬達結構域頭部獨立運動,彼此間無明顯協調性。EII型肌球蛋白每一個運動周期內肌球蛋白頭部與細肌絲緊密結合的時間只占總時間的5%。由于一根細肌絲同時與多個（約50個)肌球蛋白頭部互相作用，因此任意一個時間點總有一個以上的肌球蛋白頭部與細肌絲緊密相連,使得粗細肌絲間的滑動可以連續(xù)進行而不會因肌球蛋白頭部脫離細肌絲而回彈。26微管的組成與極性A組成微管的基本結構單元是由兩種非常相似的微管蛋白亞基結合而成的異源二聚體，叫做αβ-微管蛋白二聚體（αβ-tｕbulｉndimer）。Bαβ－微管蛋白二聚體由α微管蛋白(α-tｕbulｉn）和β微管蛋白(β-tｕbuliｎ)首尾相連而成。兩個亞基內部均有一個核苷酸結合位點（可與ＧTＰ或ＧDP結合），但由于構象上的因素,只有結合在β微管蛋白上的GＴP可以被水解并在水解后被新的ＧＴＰ分子所替換，而α微管蛋白上的ＧＴP分子通常情況下不會被水解。C微管管壁由αβ－微管蛋白二聚體縱向排列而成的原纖絲構成，１3根原纖絲合攏構成中空的微管結構。D微管中所有αβ-微管蛋白二聚體的極性方向都是相同的,指向微管正極端的都是β微管蛋白，指向微管負極端的都是α微管蛋白。２7胞外微管組裝反映的動力學過程A與胞外微絲組裝反映相似Ｂ分為三個時期:延遲期，延長期和穩(wěn)定期Ｃ胞外微管組裝反映中也會出現踏車行為,但踏車行為在細胞內幾乎不存在。２8核苷酸GTP／ＧDP在微管組裝中的作用A微管蛋白自身也是一種ＧTP酶，可以水解與之結合的GTＰ分子使之轉變?yōu)镚DP,微管蛋白的ＧＴP酶活性只有在其組裝到微管末端之后才開始生效。B在游離狀態(tài)下微管蛋白與GTP的親和力遠高于GDP，與微管蛋白結合的ＧDＰ分子很容易被ＧTP分子所替換,因此游離狀態(tài)下的微管蛋白攜帶的核苷酸分子以GＴＰ為主。C帶有GTP的微管蛋白更容易發(fā)生聚合反映,帶有GDP的微管蛋白更容易發(fā)生解聚反映。D細胞中的微管組裝時新組裝上去的微管蛋白總是攜帶GＴP分子的，該GＴＰ分子在停留一段很短的時間后即被水解為ＧDP，在水解發(fā)生前新的攜帶GTＰ的微管蛋白二聚體已經在末端聚合，使得整根微管最前端的幾個微管蛋白總是攜帶ＧＴＰ的，稱為GTＰ帽子（ＧＴPcap）。這樣的末端稱為Ｔ型末端。E細胞中微管的去組裝總是發(fā)生在末端微管蛋白攜帶GDP的時候，這樣的末端定義為Ｄ型末端。F細胞內的D型微管末端重要是由于正極端微管在遠端未能及時找到起穩(wěn)定作用的微管結合蛋白或是該微管結合蛋白因環(huán)境改變而脫落導致的。29微管組裝與去組裝的動力學不穩(wěn)定性(dynamicinstａbｉliｔy)Ａ由于構象上的顯著差異,D型微管末端的解聚速度遠大于T型微管末端的解聚速度。因此在正常的細胞內環(huán)境下，D型末端一旦出現,該末端將立刻進入解聚狀態(tài),解聚速度幾乎是不可逆的,直至整根微管完全消失為止。微管裝配過程中的這種反映特性稱為動力學不穩(wěn)定性。B細胞內環(huán)境中微管的延伸速度和ＧTP的水解速度相近，因此細胞內微管的組裝隨時都有也許因末端微管蛋白的水解而使T型末端轉變?yōu)镈型末端，從而進入不可逆的解聚狀態(tài)。C帶有ＧＤP的微管蛋白形成的原纖絲具有向外側彎折的傾向,因此處在組裝過程中的T型末端由于有GTP帽子保護,其末端是筆直的管狀。而處在去組裝過程中的D型末端由于失去了ＧTP帽子保護,其末端的１3根原纖絲彼此分離向外側彎折，這種彎折構象更有助于微管的解聚反映。３0微管組織中心Ａ細胞內微管的組裝沒有成核反映階段,所有微管均以微管組織中心為起點開始組裝,與微管組織中心相連的總是負極端，向外延伸的總是正極端。B細胞內的微管組織中心有兩種，分別是中心體和基體。中心體是細胞內微管組裝的組織中心,基體是纖毛或鞭毛內微管組裝的組織中心。31中心體結構及功能A中心體由中心粒，中心粒外周物質（或中心體基質），γ微管蛋白環(huán)狀復合物三部分組成。中心粒被中心體基質包圍，γ微管蛋白環(huán)狀復合物分布在中心體基質表面。Ｂγ微管蛋白環(huán)狀復合物是微管組裝的起點,該復合物由γ－微管蛋白(γ－ｔubulin)及其他輔助蛋白共同裝配而成,其中1３個γ－微管蛋白組成一個直徑與微管直徑相同的環(huán),游離的αβ-微管蛋白二聚體可以在這個環(huán)上繼續(xù)組裝形成新的微管。C中心體具有一對桶裝的中心粒，它們彼此垂直分布，每個中心粒由9組三聯體微管圍攏而成，每一組三聯體微管中只有一根是完整的,定義為Ａ管，與之相鄰的分別是B管和C管。D間期細胞的中心體只有一個，總是存在于細胞核附近。Ｅ分裂期細胞的中心體有兩個，分別存在于細胞兩極。32細胞內的微管網絡組織形式A細胞內微管以中心體為中心向四周延伸，形成星型輻射狀微管網絡。B微管網絡具有高度的動態(tài)性，中心體不間斷地向四周隨機啟動微管的組裝，延伸的微管由于具有動力學不穩(wěn)定性,隨時都也許丟掉GＴP帽子進入不可逆的降解狀態(tài),任何時刻都有一部分微管在延伸，同時另一部分微管在崩解。C細胞通過特殊的微管末端穩(wěn)定結構（如加帽蛋白)來保存需要的微管,當延伸中的微管末端碰到這種穩(wěn)定結構后其末端就被保護起來,即使轉變?yōu)镈型末端也不會觸發(fā)解聚反映，微管因此而穩(wěn)定存在。33微管去穩(wěn)定蛋白（ｓtaｔhmin)A微管去穩(wěn)定蛋白通過自身的磷酸化來調控微管的動力學不穩(wěn)定性。B去磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白與兩個αβ-微管蛋白二聚體相結合,阻斷其參與微管的組裝,減少了胞內游離αβ－微管蛋白二聚體的有效濃度，微管組裝速度變慢，動力學不穩(wěn)定性升高。C磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白喪失了與αβ-微管蛋白二聚體結合的活性，胞內游離αβ-微管蛋白二聚體濃度提高,微管組裝速度加快，動力學不穩(wěn)定性減少。３4微管結合蛋白(ＭAP)微管結合蛋白通過帶正電的微管結合結構域與帶負電的微管表面結合，可以穩(wěn)定微管，調節(jié)微管網絡的結構和功能35MAP2和tau蛋白AMＡP2和ｔau是神經元細胞內研究的比較透徹的兩種微管結合蛋白,兩者的作用都是將平行的微管交聯成束。BMAP2存在于神經元細胞的胞體和樹突內,它的N端結構域較長，由其交聯的胞體及樹突微管束的間距較大。Ctａｕ存在于神經元細胞的軸突內,它的N端結構域較短，由其交聯的軸突微管束間距較小。3６影響微管組裝的特異性藥物Ａ秋水仙素(ｃｏlｃhicine)和諾考達唑(ｎokoｄazole):與微管末端的微管蛋白結合,阻止新的微管蛋白繼續(xù)組裝在該末端。同時并不影響該末端的解聚。總體效果是促進微管解聚。B紫杉醇（taxoｌ):與微管末端的微管蛋白結合,阻止其解聚，同時并不影響該末端的繼續(xù)組裝。總體效果是穩(wěn)定微管結構。３7依賴于微管的馬達蛋白A依賴于微管的馬達蛋白有兩種，分別是驅動蛋白(kineｓiｎ)和動力蛋白(ｄyneｉn）。B絕大部分驅動蛋白的運動方向是向微管的正極端，絕大部分動力蛋白的運動方向是向微管的負極端。38驅動蛋白的結構及種類Ａ驅動蛋白由重鏈和輕鏈組成,重鏈構成了頭部馬達結構域和中部桿狀區(qū),并與輕鏈一同構成尾部貨品結合結構域。B驅動蛋白超家族(kiｎesiｎsupeｒｆａmiｌyｐｒoteins，KIＦs)的成員眾多，可被分為14個驅動蛋白家族。C按照驅動蛋白馬達結構域在重鏈氨基酸序列中的位置可將驅動蛋白分為Ｎ-驅動蛋白、M-驅動蛋白和C-驅動蛋白。N-驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈Ｎ端，這類蛋白總是向微管正極移動;M-驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈的中部,這類蛋白往往結合在微管的末端,使微管處在不穩(wěn)定狀態(tài),促進微管的解聚;Ｃ－驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈的C端，這類蛋白總是向微管負極方向移動。3９動力蛋白（dynｅin)的結構及種類A動力蛋白是已知馬達蛋白中分子量最大，移動速度最快的。Ｂ動力蛋白由重鏈、中間鏈、中間輕鏈及輕鏈四部分組成。與微管結合的馬達結構域在重鏈上。C胞質動力蛋白的種類很少,不具有多樣化的貨品辨認結構域。在細胞內存在著一類被稱為動力蛋白激活蛋白（ｄyｎaｃtｉn)的蛋白復合物，可以調節(jié)動力蛋白活性并幫助動力蛋白辨認不同的貨品分子。D動力蛋白涉及胞質動力蛋白(cytｏpｌaｓmｉｃｄynｅin)和軸絲動力蛋白（aｘonemaldynｅin）兩大類,胞質動力蛋白游離在細胞質基質中，軸絲動力蛋白只存在于纖毛和鞭毛的軸絲結構中。E胞質動力蛋白有兩個家族，分別是Cyｔopｌａｓmiｃｄｙnein1heavychaiｎ1(Dync１h1)和Cytｏｐlasmｉcｄyｎｅｉn2heａｖyｃhaiｎ１(Dynｃ2ｈ1）。Ｄyｎc1h1重要負責向微管負極端的胞質轉運；Ｄｙｎc2h1重要負責鞭毛和纖毛內的反向物質轉運。Ｆ軸絲動力蛋白按其在軸絲中的位置可分為內側動力蛋白臂(inｎｅrdyneｉnarm）和外側動力蛋白臂(ouｔerdｙnｅinaｒm)。４0驅動蛋白沿微管運動的兩種分子模型分別是“步行”（ｈａnｄovｅrhａｎd）模型和“尺蠖”（inchworm）爬行模型。步行模型中驅動蛋白的兩個馬達結構域交替向前移動。尺蠖爬行模型中驅動蛋白的兩個馬達結構域一個總在前,另一個緊隨其后。41驅動蛋白沿微管運動的步行模型(以驅動蛋白I為代表)A驅動蛋白每一個馬達結構域都具有ATＰ酶活性，包含一個AＴP結合位點和一個微管結合位點。BI型驅動蛋白馬達結構域沿微管運動時，每個運動周期兩個馬達結構域各消耗１分子ＡＴP,整個驅動蛋白分子移動兩步距離,即兩個微管蛋白二聚體的長度(約16nm)。CI型驅動蛋白馬達結構域每一個運動周期可分為三個階段。1在上一個運動周期結束后,I型驅動蛋白的兩個頭部馬達結構域(以下簡稱頭部）一前一后排列在微管上。前方頭部沒有核苷酸，與微管表面緊密結合,處在低能構象；后方頭部具有AＤＰ，不與微管表面結合,處在高能構象。2ATP與前方頭部結合,觸發(fā)后方頭部的能量釋放，以前方頭部為支點后方頭部前移兩步距離，超過原本在前方的頭部一步的距離，并恢復到低能構象，與微管緊密結合。3兩頭部的前后位置互換后，處在后方的頭部水解其中的ＡＴＰ分子并釋放１分子Pi,使該頭部轉換為高能構象并與微管表面脫離。同時,處在前方的頭部釋放AＤP分子。此時整個驅動蛋白分子又恢復到階段1中的狀態(tài)，只是兩個頭部的位置互換了。4反復1-3的環(huán)節(jié),兩個頭部再次互換位置，完畢一個運動循環(huán)。DＩ型驅動蛋白的兩個馬達結構域頭部在運動過程中互相協調,交替前移。ＥI型驅動蛋白每一個運動周期內兩個馬達結構域頭部分別占據總時間的５0%以上，因此整個運動過程中，微管與驅動蛋白間一直是緊密相連的,使得I型驅動蛋白沿微管的運動具有可連續(xù)性。這種可連續(xù)性在囊泡運送過程中是必不可少的。42細胞極化A多細胞生物體內大多數細胞具有極性結構。B極性細胞結構的極化過程依賴于微管的動態(tài)組裝與去組裝。Ｃ在細胞極化方向上有一些可以穩(wěn)定微管末端的蛋白或細胞結構,使得再該方向上的微管可以穩(wěn)定生長而不發(fā)生降解，從而推動極化結構的形成。43膜性細胞器運送A在細胞質內部的物質運送重要依賴于微管系統(tǒng)。B通過微管系統(tǒng)運送的物質重要以囊泡的形式存在。C向微管正極方向的運送重要由驅動蛋白來完畢。向微管負極方向的運送重要由胞質動力蛋白來完畢。44內質網小管及高爾基體的定位A內質網小管從細胞核膜延伸而出，遍布整個細胞質區(qū)域。B高爾基體總是出現在細胞核附近,緊鄰中心體。C內質網小管的定位是由驅動蛋白沿微管正極方向拖拽內質網膜結構而實現的。Ｄ高爾基體的定位是由胞質動力蛋白沿微管負極方向拖拽高爾基體膜結構而實現的。E破壞細胞內微管系統(tǒng)后,內質網小管回縮到細胞核膜附近,高爾基體分解成許多小的囊泡狀結構分散到細胞質中。微管系統(tǒng)修復后內質網小管和高爾基體的定位也隨之恢復。４5“9+2”型纖毛的結構Ａ纖毛（cilｉa）和鞭毛(flageｌlaｅ)是由質膜包圍,突出于細胞表面，由微管和動力蛋白等構成的高度特化的細胞結構。B纖毛和鞭毛內部是由微管及其他附屬蛋白組裝而成的軸絲,軸絲從細胞皮層內的基體發(fā)出。C基體結構與中心粒結構基本相同,由九組三聯體微管圍攏而成。其中Ａ管和B管向上延伸構成軸絲的二聯體微管,C管只存在于基體中。D軸絲由基體延伸出來的九組二聯體微管圍攏而成，在中間還具有兩根由中央鞘包圍著的中央微管。中央鞘與外圍九組二聯微管間由放射輻(raｄｉalｓpoｋe）相連,相鄰二聯微管間由連接蛋白（ｎexin）相連，每組二聯微管都有兩條動力蛋白臂（dynｅｉnａrm)從A管伸出，分別位于軸絲的內側和外側，他們在纖毛和鞭毛彎曲運動時與相鄰二聯體微管的Ｂ管發(fā)生互相作用。４6纖毛的組裝纖毛的形成分為四個階段1從高爾基體上分離出來的膜泡形成中心粒膜泡（centrｉｏlａrvesicle,ＣV),包裹在成熟的母中心粒的頂端，一些中心體蛋白從母中心粒頂端移除。2母中心粒開始延伸并獲取成為基體所需的附屬結構，初生軸絲開始顯現,CV因新的膜泡不斷融合而變大,最終成為次級中心粒膜泡(seｃｏndarycｅntriolａrｖesｉｃlｅ，SCV)。3母中心粒隨同SCV向質膜下遷移，到達纖毛或鞭毛組裝位點后ＳCV與質膜融合形成環(huán)狀結構，稱為纖毛或鞭毛項鏈。４在纖毛或鞭毛內物質運送系統(tǒng)的介導下，纖毛或鞭毛進一步裝配并延長。47纖毛和鞭毛內的雙向物質運送A纖毛和鞭毛結構的組裝和維持依賴于其內部的雙向物質運送系統(tǒng)。B纖毛和鞭毛內的雙向物質運送系統(tǒng)由鞭毛內運送系統(tǒng)（iｎtｒafｌagellａrtｒansｐｏrt,ＩＦT)復合物介導完畢。ＣIＦＴ復合物B從胞體向纖毛和鞭毛頂端的運送指向微管的正極方向，由驅動蛋白ＩI協助完畢。ＤIFT復合物A從纖毛和鞭毛頂端向胞體的運送指向微管的負極方向,由胞質動力蛋白Ｄync２ｈ1協助完畢。48纖毛和鞭毛的運動機制Ａ與軸絲二聯體微管A管相連的軸絲動力蛋白在被激活后延相鄰二聯體微管B管向微管負極滑動。Ｂ相鄰二聯體微管的互相滑動因連接蛋白的阻礙而無法實現，滑動力因此轉化為軸絲的扭動力，使纖毛或鞭毛發(fā)生局部彎曲運動。C纖毛或鞭毛的彎曲一方面發(fā)生在基部，由于這里的動力蛋白一方面被活化。隨著軸絲上的動力蛋白依次被活化或者失活,彎曲有規(guī)律地沿著軸絲向頂端傳播。D纖毛較短，形成的是水平的劃動。鞭毛較長，形成的是蛇形的擺動。49中間絲的重要類型A不同來源的組織細胞表達不同類型的中間絲蛋白。中間絲蛋白可分為６種重要類型。（Ｉ-VI）B角蛋白（I型和IＩ型)重要存在于上皮細胞中。C波形蛋白及相關蛋白（IＩＩ型)重要存在于連接組織、肌肉細胞和神經膠質細胞內。D神經中間絲蛋白(IＶ型和VＩ型）重要存在于神經細胞內。Ｅ核纖層蛋白（V型）重要存在于核纖層內。50中間絲蛋白的分子結構A不同種類的中間絲蛋白有非常相似的二級結構。B中間絲蛋白由中部桿狀區(qū)、N端頭部、C端頭部三部分組成。C桿狀區(qū)在氨基酸序列上高度保守,其結構以α螺旋為主,α螺旋被三段β片層結構分隔為四個亞區(qū),β片層Ｌ12將α螺旋分為螺旋1和螺旋2。螺旋１和2又分別被β片層L1和L2分為1A、1Ｂ、2A、2B四個亞區(qū)。D桿狀區(qū)α螺旋的氨基酸序列嚴格按照7個氨基酸一組反復排列,形成一個疏水性溝槽,在二聚體組裝時發(fā)揮作用。ＥN端和Ｃ端頭部區(qū)域序列在不同中間絲蛋白間變化很大，是中間絲與其他中間絲或細胞結構間互相作用的重要部位，決定了中間絲在細胞內的功能。51中間絲的組裝Ａ中間絲由中間絲蛋白聚合而成，沒有核苷酸的參與，其主干部分重要由桿狀區(qū)構成。N端和C端頭部暴露在中間絲表面。Ｂ中間絲組裝過程共分為四個階段:１兩個中間絲蛋白單體通過桿狀區(qū)以同向平行排列的形式形成雙股螺旋的二聚體。２兩個二聚體以反相平行和半分子交錯的形式形成四聚體。四