Chapter5Protein蛋白質Chapter5Protein本章內(nèi)容5.1.概述5.2蛋白質的變性5.3蛋白質的功能性質5.4在食品加工過程中蛋白質的物理化學性質和營養(yǎng)變化5.5蛋白質的測定本章內(nèi)容5.1.概述本章提要重點：蛋白質的變性及其對食品品質的影響；蛋白質的功能性質及其在貯藏加工過程中的變化，以及食品加工條件對食品品質和營養(yǎng)性的影響；食品中蛋白質及氨基酸的測定。難點：蛋白質功能性質、蛋白質構象變化對其性質的影響。本章提要1、蛋白質在食品加工中的意義蛋白質是食品中七大營養(yǎng)素之一5.1概述

營養(yǎng)功能必需氨基酸：

Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val半必需氨基酸：Arg、His（嬰兒）非必需氨基酸：

其余10種

從營養(yǎng)價值上看，必需>半必需>非必需

1、蛋白質在食品加工中的意義蛋白質是食品中七大營養(yǎng)素之一5.蛋白質對食品的色、香、味及組織結構等具有重要意義一些蛋白質具有生物活性功能，是開發(fā)功能性食品原料之一一些蛋白質及短肽具有有害性，對食品安全的影響

感觀品質

生物活性

食品安全蛋白質對食品的色、香、味及組織結構等具有重要意義一些蛋白質具2.蛋白質的元素組成C：50-55%H：6-7%O：20-23%S：0.2-3%N：12-19%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等各種蛋白質的含氮量接近，其平均值為16%2.蛋白質的元素組成C：50-55%H：6-7%O：203.蛋白質的分類按分子形狀分球狀蛋白質纖維狀蛋白質按分子組成分簡單蛋白質結合蛋白質按氨基酸的種類和數(shù)量分半完全蛋白質完全蛋白質不完全蛋白質3.蛋白質的分類按分子形狀分球狀蛋白質纖維狀蛋白質按分子組3.蛋白質的分類按蛋白質的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白類醇溶蛋白組蛋白精蛋白硬蛋白類3.蛋白質的分類按蛋白質的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白類醇溶4.食品中蛋白質來源及種類動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、乳植物中蛋白質：如大豆、谷物微生物中蛋白質：酵母4.食品中蛋白質來源及種類動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、4.食品中蛋白質來源及種類

牛乳中的蛋白質酪蛋白乳清蛋白占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加熱產(chǎn)生的氣味－乳清蛋白，25％4.食品中蛋白質來源及種類牛乳中的蛋白質占乳蛋白的80％－4.食品中蛋白質來源及種類

肉中的蛋白質肌漿中的蛋白質肌原纖維蛋白質基質蛋白質占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌紅蛋白肌原蛋白彈性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌動蛋白肌動球蛋白，肌原球蛋白4.食品中蛋白質來源及種類肉中的蛋白質占20％－30％肌原4.食品中蛋白質來源及種類

小麥中的蛋白質醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白構成面筋，含有二硫鍵面團彈性和機械強度水溶性4.食品中蛋白質來源及種類小麥中的蛋白質構成面筋，含有二硫5.2蛋白質的變性

ProteinDenaturation5.2蛋白質的變性1.蛋白質變性的概念

Theconceptofproteindenaturation

由于外界因素的作用，使天然蛋白質分子的構象發(fā)生了異常變化，從而導致生物活性的喪失以及物理、化學性質的異常變化，不包括一級結構上肽鍵的斷裂。出現(xiàn)新的構象多肽鏈完全伸展（無規(guī)卷曲）變性1.蛋白質變性的概念由于外界因素的作用，使圖5-1典型的蛋白質變性曲線圖5-1典型的蛋白質變性曲線可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象可以由變性狀態(tài)恢復到天然態(tài)。蛋白質的復性當變性因素除去之后，變性蛋白質又重新回到天然狀態(tài)，這一現(xiàn)象成為蛋白質的復性?？赡孀冃砸话阒簧婕暗鞍踪|三級和四級結構的改變可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象可以由變性不可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象由變性態(tài)不能恢復到天然態(tài)。不可逆變性能使二級結構也發(fā)生變化。如果二硫鍵起著穩(wěn)定蛋白質構象的作用，那么它的斷裂往往導致不可逆變性。不可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象由變性態(tài)2.蛋白質變性后性質或性能的改變（１）溶解度降低。（２）改變對水結合的能力。（３）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（４）增加了蛋白質對酶水解的敏感性。（５）特征粘度增大。（６）不能結晶。2.蛋白質變性后性質或性能的改變（１）溶解度降低。3.影響蛋白質變性的因素

Thefactorsaffectingdenaturation化學因素酸堿尿素和鹽酸胍表面活性劑有機溶劑鹽物理因素溫度（熱、低溫）機械處理靜液壓輻射界面3.影響蛋白質變性的因素化學因素物理因素（1）物理因素①熱最常見的變性現(xiàn)象，熱變性蛋白質熱變性機理在較高溫度下，保持蛋白質空間構象的那些鍵斷裂，破壞了肽鏈的特定排列，原來在分子內(nèi)部的一些疏水基團暴露到分子的表面，因而降低了蛋白質的溶解度，促進了蛋白質分子之間相互結合而凝聚，形成不可逆的凝膠而凝固。（1）物理因素①熱最常見的變性現(xiàn)象，熱變性蛋白質熱變性機理影響蛋白質熱變性的因素蛋白質的性質、濃度、水活性、pH、離子強度、離子種類等a組成蛋白質的氨基酸種類蛋白質分子中—SH含量與變性蛋白在水中的凝固作用呈正比，如大豆球蛋白（含硫氨基酸少，不易凝固）與卵清蛋白（56℃即凝固）脯氨酸或羥脯氨酸能阻礙蛋白質分子彼此交聯(lián)，使蛋白質不易凝固，如醇溶谷蛋白、酪蛋白(160℃才凝固)。疏水性氨基酸殘基（尤其是Val、Ile、Leu、Phe）含量高的蛋白質的熱穩(wěn)定高于親水性較強的。影響蛋白質熱變性的因素b溫度主要涉及到非共價鍵相互作用的去穩(wěn)作用。

蛋白質中的氫鍵、靜電和范德華相互作用在高溫下去穩(wěn)定而在低溫下起到穩(wěn)定作用。疏水相互作用隨溫度升高增強（在60～70℃時達到最高值，但溫度超過一定值（＞70℃，因側鏈而異）后，又會減弱）。一般是在是在50-70℃之間。b溫度主要涉及到非共價鍵相互作用的去穩(wěn)作用。蛋白質中的

通常認為，溫度越低，蛋白質越穩(wěn)定。實際并非總是如此。蛋白質的穩(wěn)定主要依靠疏水相互作用時，在室溫下比凍結溫度時更穩(wěn)定。

通常認為，溫度越低，蛋白質越穩(wěn)定。蛋白質的最適穩(wěn)定溫度，是使蛋白質具有最低自由能，這與蛋白質分子中極性和非極性相互作用對穩(wěn)定的相對貢獻之比有關。蛋白質分子中極性相互作用超過非極性相互作用時，則蛋白質在凍結溫度或低于凍結溫度比在較高溫度時穩(wěn)定。

蛋白質的最適穩(wěn)定溫度，是使蛋白質具有最低自由能，這與蛋白質分圖5-3蛋白質穩(wěn)定性（ΔGD）與溫度的關系肌紅蛋白（…）核糖核酸酶（--）

T4噬菌體突變株溶菌酶（0）12.5℃30℃圖5-3蛋白質穩(wěn)定性（ΔGD）與溫度的關系12.5℃30c水水能顯著地促進蛋白質的熱變性如干蛋白粉非常穩(wěn)定圖5-4水分含量對卵清蛋白變性溫度Td和變性熱焓△H0的影響0.350.75c水水能顯著地促進蛋白質的熱變性圖5-4水分含量對卵清蛋d電解質蛋白質凝固溫度因電解質的存在而降低化合價大的離子易使蛋白質凝固

例如豆腐制造時，豆?jié){中的球蛋白僅加熱不凝固，但在70℃以上添加MgCl2或硫酸鈣即可凝固e氫離子濃度一般在等電點范圍內(nèi)，最易凝固（分子間容易靠近）加酸至pH4.8以下，則凝固溫度上升，甚至不凝固d電解質蛋白質凝固溫度因電解質的存在而降低②低溫原因：水化膜破壞產(chǎn)生冰晶局部高鹽、高濃度使蛋白質變性低溫導致一些蛋白質變性

如：L－蘇氨酸脫氨酶在室溫穩(wěn)定，在0℃不穩(wěn)定在低溫或冷凍時，某些蛋白質（11S大豆蛋白、麥醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）發(fā)生聚集和沉淀。如：大豆球蛋白②低溫原因：水化膜破壞低溫導致一些蛋白質變性③機械處理揉捏、振動或攪打等高速機械剪切作用引起蛋白質變性食品在經(jīng)高壓、剪切和高溫處理的加工過程（如擠壓、高速攪拌和均質等）中，蛋白質都可能變性。剪切速率越高，蛋白質變性程度越大同時受高溫和高剪切力處理的蛋白質，發(fā)生不可逆變性③機械處理揉捏、振動或攪打等高速機械剪切作用引起蛋白質變性④靜液壓壓力誘導蛋白質變性的主要原因：蛋白質的柔順性和可壓縮性

eg：纖維狀蛋白對靜液壓穩(wěn)定性高于球蛋白（可壓縮性）壓力誘導的蛋白質變性是高度可逆的

酶的稀溶液高壓處理：滅菌和壓力膠凝化（蛋清、大豆球蛋白和肌動球蛋白）④靜液壓壓力誘導蛋白質變性的主要原因：蛋白質的柔順性和可壓縮⑤輻照芳香族氨基酸殘基吸收紫外線，導致蛋白質構象改變。若能量高，能打斷二硫鍵。⑥界面

當?shù)鞍踪|分子吸附在水和空氣、水和非水液體或水和固體的界面時，通常會導致不可逆變性。⑤輻照芳香族氨基酸殘基吸收紫外線，導致蛋白質構象改變。⑥界（2）化學因素①pH常溫下，大多數(shù)蛋白質僅在pH4-10的范圍內(nèi)穩(wěn)定

蛋白質在等電點時最穩(wěn)定酸堿會促進蛋白質變性極端pH值時，蛋白質內(nèi)的離子基團產(chǎn)生靜電排斥作用，促進蛋白質分子的伸展和溶脹（變性）。

蛋白質展開程度：極端堿性>極端酸性pH值

（2）化學因素①pH酸堿引起蛋白質變性的機理蛋白質溶液pH值的改變導致多肽鏈中某些基團發(fā)生解離，從而破壞了維持蛋白質分子空間構象所必需的氫鍵和某些帶相反電荷之間的靜電作用形成的鍵。pH誘導的蛋白質變性多數(shù)是可逆的例外：肽鍵水解脫酰胺堿性條件下二硫鍵破壞聚集等酸堿引起蛋白質變性的機理②金屬堿金屬（Na＋、K＋等）與蛋白質的作用有限過渡金屬如Cu、Fe、Hg和Ag等離子容易與蛋白質作用，許多能與巰基形成穩(wěn)定的復合物。金屬離子的去除，明顯降低蛋白質對熱和蛋白酶的穩(wěn)定性②金屬堿金屬（Na＋、K＋等）與蛋白質的作用有限③有機溶劑大多數(shù)有機溶劑是蛋白質變性劑有機溶劑以不同的方式影響蛋白質的疏水相互作用和靜電相互作用

與水互溶的有機溶劑，如乙醇和丙酮，改變穩(wěn)定蛋白質結構的靜電相互作用

非極性有機溶劑，破壞蛋白質的疏水相互作用③有機溶劑大多數(shù)有機溶劑是蛋白質變性劑④有機化合物的水溶液尿素和鹽酸胍（GuHCl）的高濃度水溶液（4-8mol/L）打斷氫鍵提高疏水氨基酸殘基在水中的溶解度，降低疏水相互作用尿素和鹽酸胍引起的變性通常是可逆的尿素引起的蛋白質變性很難完全復性部分尿素轉變成氰酸鹽和氨蛋白質的氨基與氰酸鹽反應改變蛋白質的電荷分布④有機化合物的水溶液尿素和鹽酸胍（GuHCl）的高濃度水溶液⑤表面活性劑是很強的變性劑，如SDS作用：

在蛋白質的疏水和親水環(huán)境之間起著乳化介質的媒介作用，破壞疏水相互作用優(yōu)先與變性蛋白質結合，促進天然蛋白質伸展較低濃度就可引起蛋白質變性引起的蛋白質變性是不可逆的⑤表面活性劑是很強的變性劑，如SDS⑥鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白質的穩(wěn)定性低濃度穩(wěn)定蛋白質的結構，鹽的電荷離子中和了蛋白質的電荷。高濃度不利于蛋白質穩(wěn)定陰離子的作用高于陽離子⑥鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白質的穩(wěn)定性圖5-5pH為7時各種鈉鹽對β-乳球蛋白變性溫度的影響NaCl、Na2SO4提高TdNaSCN、NaClO4降低Td圖5-5pH為7時各種鈉鹽對NaCl、Na2SO4提高T各種陰離子對蛋白質結構穩(wěn)定性的影響序列左側的離子能穩(wěn)定蛋白質的天然構象右側的促使蛋白質分子伸展、解離，為去穩(wěn)定劑氯化物、氟化物和硫酸鹽是結構穩(wěn)定劑，而其它陰離子鹽是結構去穩(wěn)定劑。NaSCN和NaClO4是強變性劑。各種陰離子對蛋白質結構穩(wěn)定性的影響序列左側的離子能穩(wěn)定蛋白質鹽對蛋白質穩(wěn)定性的影響機制：可能與鹽同蛋白質的結合能力，以及對蛋白質的水合作用影響有關。能促進蛋白質水合作用的鹽均能提高蛋白質結構的穩(wěn)定性與蛋白質發(fā)生強烈相互作用，降低蛋白質水合作用的鹽，則使蛋白質結構去穩(wěn)定。鹽對蛋白質穩(wěn)定性的影響機制：⑦還原劑半胱氨酸、抗壞血酸、β－巰基乙醇、二硫蘇糖醇可還原二硫鍵，改變蛋白質的構象使蛋白質變性。⑦還原劑其他成分蛋白質

相互作用食品色澤食品風味食品外形食品質構糖脂肪構成食品品質貢獻多大？5.3蛋白質的功能性質

FunctionalPropertiesofProteins

其他成分蛋白質相互作用食品色澤食品風味食品外形食品質構脂肪在食品加工、保藏、制備和消費過程中蛋白質對食品產(chǎn)生需宜特征的那些物理和化學性質。蛋白質的功能性質概念Theconceptoffunctionalpropertiesofproteins水合性質、表面性質、結構性質、感觀性質在食品加工、保藏、制備和消費過程中蛋白質對食品產(chǎn)生需宜特征的功能食品蛋白質類型溶解性飲料乳清蛋白粘度湯、調(diào)味汁明膠持水性香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘結-粘合肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風味的結合油炸面圈谷物蛋白水化性質結構性質表面性質感觀性質

表5-1食品蛋白質在食品體系中的功能作用

Functionalrolesoffoodproteinsinfoodsystems功能食品蛋白質類型溶解性飲料乳清蛋白粘度5.3.1蛋白質的水合性質

Hydrationpropertiesofproteins(1)概念

Concept蛋白質分子中帶電基團、主鏈肽基團、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非極性殘基團與水分子相互結合的性質。

蛋白質水合性質與食品的功能性：

如分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作用、乳化和起泡性等，都取決于水-蛋白質的相互作用。5.3.1蛋白質的水合性質(1)概念Concept蛋白

作用方式：

作用方式：

結合過程

化合水和鄰近水

多分子層水進一步水化A.非水合蛋白質B.帶電基團的最初水合C.在接近極性和帶電部位形成水簇D.在極性表面完成水合E.非極性小區(qū)域的水合完成單分子層覆蓋F.在與蛋白質締合的水和體相水之間架橋G.完成流體動力學水合結合過程化合水和鄰近水A.非水合蛋白質(2)蛋白質結合水的能力Thehydrationcapacitiesofproteins當干蛋白質粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽達到平衡時每克蛋白質所結合的水的克數(shù)。(2)蛋白質結合水的能力當干蛋白質粉與相對濕度為90%-9氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大，水合能力越大。

表5-2氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大，表5-2蛋白質結合水溫度pH鹽的種類離子強度

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素蛋白質濃度蛋白質結合水溫度pH鹽的種類離子強度影響蛋白質結合水的環(huán)境蛋白質濃度

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素5－10％，濃度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增強（凈電荷和推斥力增加）pH9-10時水合能力較大溫度，蛋白質結合水的能力（變性蛋白質結合水的能力一般比天然蛋白質高約10％）pH溫度遠離等電點加工蛋白質濃度影響蛋白質結合水的環(huán)境因素5－10％，濃度，

鹽

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素

低鹽，“鹽溶”

高鹽，“鹽析”

在低鹽濃度（＜0.2mol/L）時，離子同蛋白質帶電基團相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質水化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應。

當鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導致蛋白質“脫水”，從而降低其溶解度，這叫做鹽析效應。Ca2+<3%鹽影響蛋白質結合水的環(huán)境因素低鹽，“鹽溶”高鹽，“鹽5.3.2溶解度Solubilityofprotein蛋白質----蛋白質+溶劑---溶劑蛋白質----溶劑實質疏水相互作用離子相互作用蛋白質的溶解度大小+5.3.2溶解度Solubilityofprote（1）氨基酸組成與疏水性氨基酸的疏水性和離子性是影響蛋白質溶解性的主要因素。

疏水相互作用降低溶解度

離子相互作用增加溶解度

影響因素

（1）氨基酸組成與疏水性影響因素Bigelow的蛋白質溶解度理論氨基酸殘基平均疏水性的大小電荷頻率高低蛋白質溶解度決定決定平均疏水性越小，電荷頻率越大，溶解度越大。？蛋白質表面的疏水性小區(qū)域越少，溶解度越大Bigelow的蛋白質溶解度理論氨基酸殘基平均電荷頻率高低蛋(2)pH和溶解度植物蛋白質提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8處采用等電點沉淀。(2)pH和溶解度植物蛋白質提取:(2)離子強度和溶解度

低離子強度（＜0.5）——

電荷屏蔽效應

高比例疏水區(qū)域～溶解度下降高比例親水區(qū)域～溶解度提高

高離子強度（＞1.0）——離子效應

SO42-、F-～鹽析，溶解度降低,導致沉淀

ClO4-、SCN-～鹽溶，提高溶解度陰離子提高蛋白質溶解度的能力按下列順序：

SO42-＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；陽離子降低蛋白質溶解度的能力按下列順序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。(2)離子強度和溶解度低離子強度（＜0.5）——電荷屏蔽鹽離子與蛋白質相互作用KkKkkop鹽與蛋白質競爭水分子，蛋白質聚集、沉淀鹽離子與蛋白質相互作用KkKkkop鹽與蛋白質競爭水分子，蛋(4)溫度和溶解度T<40℃溫度升高溶解度增大T>40℃溫度升高溶解度減少

一些高疏水性蛋白質，像β-酪蛋白和一些谷類蛋白質的溶解度卻和溫度呈負相關。(4)溫度和溶解度T<40℃溫溶解度增大T>40℃溫溶解度減

（5)有機溶劑

導致蛋白質溶解度下降或沉淀

降低水介質的介電常數(shù)提高靜電作用力靜電斥力導致分子結構的展開促進氫鍵的形成和反電荷間的靜電吸引（5)有機溶劑降低水介質的介電常數(shù)概念:是指蛋白質能自發(fā)地適移至汽-水界面或油-水界面的性質。

能否快速地吸附至界面能否快速地展開并在界上面再定向能否形成經(jīng)受熱和機械運動的膜具有界面性質的蛋白質必要條件：5.3.3蛋白質的界面性質

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白質能自發(fā)地適移至汽-水界面能否快速地吸附至界影響蛋白質界面性質的因素：內(nèi)在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強度和種類疏水性基團與親水性基團的分布蛋白質濃度二級、三級和四級結構時間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性影響蛋白質界面性質的因素：內(nèi)在因素外在因素氨基酸5.5.3.1乳化性質EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黃醬，肉餡等。食品乳膠體牛乳脂肪的穩(wěn)定脂肪球膜三?；视土字蝗苄灾鞍卓扇苄缘鞍酌庖咔虻鞍桌业鞍讈喣z束均質5.5.3.1乳化性質EmulsifyingPrope測定乳化性質的方法乳化穩(wěn)定性液滴大小分布乳化活力乳化能力測定乳化性質的方法乳化穩(wěn)定性液滴大小分布乳化活力乳化能力蛋白質的乳化容量(EC,emulsioncapability)是指在乳狀液相轉變前每克蛋白質所能乳化的油的體積。乳化容量

最終乳濁液體積

Es=--------------------------×100

最初乳狀液總體積乳狀液穩(wěn)定性蛋白質的乳化容量(EC,emulsioncapabili影響蛋白質乳化作用的因素:

蛋白質的溶解度：25-80%，正相關pH值

pH=PI溶解度小時，降低其乳化作用

pH≠PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明膠、蛋清蛋白在pH=PI，具有較高的溶解度，此時，乳化作用增加。與蛋白質表面疏水性存在正相關。

適當熱誘導蛋白質變性，可增強其乳化作用。影響蛋白質乳化作用的因素:蛋白質的溶解度：25-80%，正5.5.3.2蛋白質的起泡性質

（1）蛋白質的起泡性：是指蛋白質在汽---液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡進入和穩(wěn)定的能力。（2）起泡性質的評價

蛋白質的起泡力測定泡沫穩(wěn)定性

5.5.3.2蛋白質的起泡性質（1）蛋白質的起泡性：是指蛋白質的起泡力

分散體的體積-起始液體的體積膨脹率（%）

=-----------------------------------------------×100

起始液體的體積

泡沫中氣體的體積起泡能力（%）

=---------------------------------×100

泡沫中液體的體積蛋白質的起泡力表不同蛋白質溶液的起泡力蛋白質起泡力牛血清清蛋白280乳清分離蛋白600雞蛋蛋清240卵清蛋白40牛血漿260β-乳球蛋白480血纖維蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明膠（酸法加工豬皮明膠）760表不同蛋白質溶液的起泡力蛋白質起泡力牛血清清蛋白280乳（3）蛋白質作為起泡劑的必要條件必須快速地吸附至氣----水界面必須易在界面上展開和重排必須在界面上形成一層粘合性膜（3）蛋白質作為起泡劑的必要條件必須快速地吸附至氣----水（4）蛋白質分子的性質與起泡性的關系溶解度快速擴散至界面疏水性（或兩親性）帶電、極性和非極性殘基的分布促進界面相互作用分子(或鏈段)的柔性推進在界面上的展開具有相互作用活性的鏈段具有不同功能性鏈段的配置促進在氣、水和界面相的相互作用帶電基團的配置在鄰近氣泡之間的電荷推斥極性基團的配置防止氣泡和緊密靠近；水合作用、滲透和空間效應（受此性質和蛋白質膜的成分的影響）有良好起泡力的蛋白質不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質往往不具有良好的起泡力。（4）蛋白質分子的性質與起泡性的關系溶解度快速擴散至界面疏水（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:蛋白質的濃度

2％一8％，隨著濃度增加起泡性增加。超過10％，氣泡變小，泡沫穩(wěn)定性增加。溫度

適當加熱處理可提高起泡性能。過度的熱處理則會損害起泡能力。

（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:蛋白質的濃度（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:pH值大多數(shù)食品泡沫是在不同于其蛋白質等電點的條件下制備的。例外:卵清蛋白在pI時蛋白質的溶解度很低，形成泡沫數(shù)量較少（泡沫膨脹率較低），但泡沫的穩(wěn)定性較高。鹽鹽析時則顯示較好的起泡性質。鹽溶時則顯示較差的起泡性質。

NaCl：增加膨脹率和降低泡沫的穩(wěn)定性

Ca2+:提高泡沫的穩(wěn)定性，Pr-COOH搭橋（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:pH值（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:糖

損害蛋白質的起泡能力，卻改進了泡沫的穩(wěn)定性。

脂

穩(wěn)定性下降

攪打

過度激烈攪打也會導致泡沫穩(wěn)定性降低消泡劑（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:糖5.3.4蛋白質與風味物質的結合蛋白質風味蛋白質----風味+有利良好風味載體不利與不良風味結合5.3.4蛋白質與風味物質的結合蛋白質風（1）結合方式

干蛋白粉

物理吸附范德華力和毛細管作用吸附化學吸附靜電吸附、氫鍵結合和共價結合。液態(tài)或高水分食品中蛋白質

非極性部位與蛋白質表面的疏水性小區(qū)相互作用

通過氫鍵、靜電相互作用與蛋白質極性基團相互作用

醛、酮在表面疏水區(qū)被吸附后，還可進一步擴散至蛋白質分子的疏水區(qū)內(nèi)部。（1）結合方式干蛋白粉（2）影響蛋白質與風味結合的因素

蛋白質的構象水：促進極性揮發(fā)物的結合。

pH：堿性pH比在酸性pH更能促進與風味物的結合熱：熱變性蛋白質顯示較高結合風味物的能力化學改性：化學改性會改變蛋白質的風味物結合性質水解酶：降低蛋白質對揮發(fā)性物質的結合

（2）影響蛋白質與風味結合的因素蛋白質的構象(1)蛋白質切變稀釋的原因分子朝著流動方向逐漸取向，使磨擦阻力減少。蛋白質的水合范圍沿著流動方向形變。氫鍵和其他鍵的斷裂導致蛋白質聚集體或網(wǎng)絡結構的解離。(2)影響蛋白質流體粘度特性因素蛋白質被分散的分子或顆粒的表觀直徑蛋白質----溶劑的相互作用蛋白質----蛋白質相互作用(1)蛋白質切變稀釋的原因分子朝著流動方向逐漸取向，使磨擦阻5.3.6蛋白質的膠凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋白質的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應。絮凝：是指蛋白質未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應，這常常是因為鏈間的靜電排斥降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象。凝結作用：發(fā)生變性的無規(guī)聚集反應和蛋白質-蛋白質的相互作用大于蛋白質-溶劑的相互作用引起的聚集反應，定義為凝結作用。凝膠化作用：是指變性的蛋白質分子聚集并形成

有序的蛋白質網(wǎng)絡結構過程。5.3.6蛋白質的膠凝作用(Gelation)沉淀作用：是

凝膠化作用機制

溶膠狀態(tài)----似凝膠狀態(tài)-----有序的網(wǎng)絡結構狀態(tài)pH6.5pH7.0pH7.5凝膠化作用機制溶膠狀態(tài)----似凝膠狀態(tài)----

凝膠化的相互作用氫鍵、靜電相互作用——可逆凝膠（明膠）疏水相互作用——不可逆凝膠（蛋清蛋白）二硫鍵——不可逆凝膠（乳清蛋白）金屬離子的交聯(lián)相互作用第五章蛋白質-總課件

兩類凝膠凝結塊（不透明）凝膠

大量非極性氨基酸殘基疏水性聚集，不溶性聚集體不可逆凝膠聚集和網(wǎng)狀結構的形成速度高于變性速度

透明凝膠

少量非極性氨基酸殘基變性時形成可溶性復合物締合速度低于變性速度在加熱后冷卻時才能凝結成凝膠形成有序的透明的凝膠網(wǎng)狀結構兩類凝膠

影響蛋白質凝膠化作用的因素

氨基酸殘基的類型

高于31.5%非極性AA—凝結塊類型低于31.5%非極性AA—透明類型pH

蛋白質的濃度

濃度越大，越易形成凝膠

金屬離子pI—凝結塊類凝膠極端pH—弱凝膠，半透明形成凝膠的最適pH約7～8Ca2+強化了凝膠結構過量鈣橋產(chǎn)生凝結塊影響蛋白質凝膠化作用的因素氨基酸殘基高于31.5%非極性

蛋白質凝膠化在食品中的應用

果凍

豆腐

香腸蛋白質凝膠化在食品中的應用果凍豆腐面筋蛋白（占Pr80％）麥谷蛋白：分子質量大，二硫鍵（鏈內(nèi)、鏈間），決定面團的彈性、黏合性和抗張強度麥醇溶蛋白：鏈內(nèi)二硫鍵，促進面團的流動性、伸展性和膨脹性。過度黏結過度延展

5.3.7面團的形成面筋蛋白麥谷蛋白：分子質量大，二硫鍵（鏈內(nèi)、鏈間），決定面團面筋蛋白質中含有的化學鍵氫鍵：谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇氨酸：水吸收能力強，有黏性。非極性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏彈性與脂肪有效結合。二硫鍵：使面團堅韌。面筋蛋白質中含有的化學鍵氫鍵：谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇5.4在食品加工中蛋白質的物理、化學和營養(yǎng)變化Processing-inducedphysicalchemicalandnutritionalchangesinproteins5.4在食品加工中蛋白質的物理、化學和營養(yǎng)變化1、熱加工對蛋白質的影響（1）熱處理方式

適度的熱處理引起的蛋白質變性蛋白質的一些功能性質發(fā)生變化破壞食品組織中酶，有利食品的品質促進蛋白質消化破壞抗營養(yǎng)因子和有毒性的蛋白質1、熱加工對蛋白質的影響（1）熱處理方式適度的熱處理引起的

比較劇烈的熱處理引起氨基酸脫硫，脫酰胺、異構化半胱氨酸胱氨酸不可逆變性硫化氫二甲基硫化物磺基丙氨酸谷酰胺天冬酰胺

脫酰胺反應氨比較劇烈的熱處理引起氨基酸脫硫，脫酰胺、異構化半胱氨酸不有氧存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞T>200℃，堿性條件下，L-氨基酸發(fā)生異構化L－氨基酸殘基異構化反應L或D型氨基酸外消旋混合物

營養(yǎng)價值減半

比較劇烈的熱處理有氧存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞L－氨基酸殘基異構化反

過度加熱引起蛋白質生成環(huán)狀衍生物生成高度穩(wěn)定的蛋白質自由基影響食品的安全性過度加熱引起蛋白質生成環(huán)狀衍生物影響食品的安全性3、堿處理下的變化與熱處理同時進行時，對蛋白質的營養(yǎng)價值影響很大Arg轉變?yōu)轼B氨酸、尿素、瓜氨酸和氨Cys轉變?yōu)槊摎浔彼崦摎浔彼幔―HA）與Lys、鳥氨酸、Cys發(fā)生分子內(nèi)或分子間共價交聯(lián)，以及生成賴氨丙氨酸、鳥氨硫氨酸、羊毛硫氨酸引起氨基酸損失3、堿處理下的變化與熱處理同時進行時，對蛋白質的營養(yǎng)價值影響4、氧化處理下的變化

導致蛋白質營養(yǎng)價值的降低，甚至還產(chǎn)生有害物質。

H2O2和過氧化氫酶引起酪氨酸發(fā)生氧化性交聯(lián)

形成蛋白質自由基PH

+LOO·→P·+LOOH·

天然蛋白質脂類自由基脂類過氧化物

形成的蛋白質自由基P·，隨后發(fā)生多肽鏈聚合等P·+P·→P-P4、氧化處理下的變化導致蛋白質營養(yǎng)價值的降低，甚至還產(chǎn)生有食品常用氧化劑

H2O2

殺菌劑、漂白劑

過氧苯甲酰面粉和乳清粉常用漂白劑

次氯酸鈉肉品的噴霧法殺菌、黃曲霉毒素污染花生的脫毒蛋白質與氧化劑之間的相互作用食品常用氧化劑蛋白質與氧化劑之間的相互作用5、脫水處理下的變化①傳統(tǒng)的脫水方法。②真空干燥。③冷凍干燥。④噴霧干燥。⑤滾筒干燥。

溫度過高，時間過長蛋白質結合水破壞，變性；復水性降低，硬度增加；多孔結構，風味、色澤、口感變化。5、脫水處理下的變化①傳統(tǒng)的脫水方法。溫度過高，時間過長6、輻照處理下的變化

γ輻射引起蛋白質發(fā)生聚合7、機械處理下的變化對食品中的蛋白質有較大的影響

6、輻照處理下的變化γ輻射引起蛋白質發(fā)生聚合5.5蛋白質的測定Measurementofprotein5.5蛋白質的測定蛋白質定量法利用蛋白質共性的方法凱氏定氮法雙縮脲法物理法利用特定氨基酸殘基法染料結合法福林—酚試劑法蛋白質定量法利用蛋白質共性的方法凱氏定氮法利用特定氨基酸殘基5.5.1凱氏定氮法原理樣品與濃硫酸和催化劑一同加熱消化，使蛋白質分解，其中碳和氫被氧化成CO2和水逸出，而樣品中的有機氮轉化為氨，與硫酸結合成硫酸銨。然后加堿蒸餾，使氨蒸出，用硼酸吸收后再以標準鹽酸或硫酸溶液滴定。根據(jù)標準酸消耗量計算出蛋白質的含量。5.5.1凱氏定氮法原理樣品與濃硫酸和催化劑一同加熱消化，1.蛋白質的分類：

按蛋白質的溶解度、組成、種類和數(shù)量分類等2.蛋白質變性、可逆變性、不可逆變性、復性概念3.蛋白質變性因素

物理因素：熱、低溫、機械處理、靜液壓、輻射、界面

化學因素：pH、金屬、有機溶劑、有機化合物水溶液、表面活性劑、離液鹽、還原劑。

小結1.蛋白質的分類：小結4.影響水合性質的環(huán)境因素：在等電點pH時，蛋白質-蛋白質相互作用最強，蛋白質的水合作用的溶脹最小。蛋白質結合水的能力一般隨溫度升高而降低，離子的種類和濃度對蛋白質的吸水性、溶脹和溶解度也有很大影響。5.凝膠化作用：是指變性的蛋白質分子聚集并形成

有序的蛋白質網(wǎng)絡結構過程。4.影響水合性質的環(huán)境因素：在等電點pH時，蛋白質-蛋白質6.影響蛋白質溶解性的因素

氨基酸組成與疏水性、pH、離子強度μ、溫度、有機溶劑

7.蛋白質作為理想的表面活性劑必須具有3個屬性：

①快速吸附到界面的能力；

②在達到界面后迅速伸展和取向；

③一旦達到界面，即與鄰近分子相互作用形成具有強內(nèi)聚力和粘彈性的膜，能耐受熱和機械的作用。6.影響蛋白質溶解性的因素

氨基酸組成與疏水性、pH、離子8.影響蛋白質乳化作用的因素:①蛋白質溶解度在25%～80%范圍和乳化容量或乳狀液穩(wěn)定性之間通常存在正相關。②pH影響蛋白質的乳化性質。③加熱通常可降低被界面吸附的蛋白質膜的粘度和剛性，結果使乳狀液穩(wěn)定性降低。9.影響泡沫形成和穩(wěn)定性的環(huán)境因素:

①pH②鹽類③糖類④蛋白質濃度⑤溫度10.蛋白質定量法利用蛋白質共性的方法：定氮法、雙縮脲法、物理法利用特定氨基酸殘基法：染料結合法、福林—酚試劑法8.影響蛋白質乳化作用的因素:Chapter5Protein蛋白質Chapter5Protein本章內(nèi)容5.1.概述5.2蛋白質的變性5.3蛋白質的功能性質5.4在食品加工過程中蛋白質的物理化學性質和營養(yǎng)變化5.5蛋白質的測定本章內(nèi)容5.1.概述本章提要重點：蛋白質的變性及其對食品品質的影響；蛋白質的功能性質及其在貯藏加工過程中的變化，以及食品加工條件對食品品質和營養(yǎng)性的影響；食品中蛋白質及氨基酸的測定。難點：蛋白質功能性質、蛋白質構象變化對其性質的影響。本章提要1、蛋白質在食品加工中的意義蛋白質是食品中七大營養(yǎng)素之一5.1概述

營養(yǎng)功能必需氨基酸：

Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val半必需氨基酸：Arg、His（嬰兒）非必需氨基酸：

其余10種

從營養(yǎng)價值上看，必需>半必需>非必需

1、蛋白質在食品加工中的意義蛋白質是食品中七大營養(yǎng)素之一5.蛋白質對食品的色、香、味及組織結構等具有重要意義一些蛋白質具有生物活性功能，是開發(fā)功能性食品原料之一一些蛋白質及短肽具有有害性，對食品安全的影響

感觀品質

生物活性

食品安全蛋白質對食品的色、香、味及組織結構等具有重要意義一些蛋白質具2.蛋白質的元素組成C：50-55%H：6-7%O：20-23%S：0.2-3%N：12-19%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等各種蛋白質的含氮量接近，其平均值為16%2.蛋白質的元素組成C：50-55%H：6-7%O：203.蛋白質的分類按分子形狀分球狀蛋白質纖維狀蛋白質按分子組成分簡單蛋白質結合蛋白質按氨基酸的種類和數(shù)量分半完全蛋白質完全蛋白質不完全蛋白質3.蛋白質的分類按分子形狀分球狀蛋白質纖維狀蛋白質按分子組3.蛋白質的分類按蛋白質的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白類醇溶蛋白組蛋白精蛋白硬蛋白類3.蛋白質的分類按蛋白質的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白類醇溶4.食品中蛋白質來源及種類動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、乳植物中蛋白質：如大豆、谷物微生物中蛋白質：酵母4.食品中蛋白質來源及種類動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、4.食品中蛋白質來源及種類

牛乳中的蛋白質酪蛋白乳清蛋白占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加熱產(chǎn)生的氣味－乳清蛋白，25％4.食品中蛋白質來源及種類牛乳中的蛋白質占乳蛋白的80％－4.食品中蛋白質來源及種類

肉中的蛋白質肌漿中的蛋白質肌原纖維蛋白質基質蛋白質占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌紅蛋白肌原蛋白彈性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌動蛋白肌動球蛋白，肌原球蛋白4.食品中蛋白質來源及種類肉中的蛋白質占20％－30％肌原4.食品中蛋白質來源及種類

小麥中的蛋白質醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白構成面筋，含有二硫鍵面團彈性和機械強度水溶性4.食品中蛋白質來源及種類小麥中的蛋白質構成面筋，含有二硫5.2蛋白質的變性

ProteinDenaturation5.2蛋白質的變性1.蛋白質變性的概念

Theconceptofproteindenaturation

由于外界因素的作用，使天然蛋白質分子的構象發(fā)生了異常變化，從而導致生物活性的喪失以及物理、化學性質的異常變化，不包括一級結構上肽鍵的斷裂。出現(xiàn)新的構象多肽鏈完全伸展（無規(guī)卷曲）變性1.蛋白質變性的概念由于外界因素的作用，使圖5-1典型的蛋白質變性曲線圖5-1典型的蛋白質變性曲線可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象可以由變性狀態(tài)恢復到天然態(tài)。蛋白質的復性當變性因素除去之后，變性蛋白質又重新回到天然狀態(tài)，這一現(xiàn)象成為蛋白質的復性?？赡孀冃砸话阒簧婕暗鞍踪|三級和四級結構的改變可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象可以由變性不可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象由變性態(tài)不能恢復到天然態(tài)。不可逆變性能使二級結構也發(fā)生變化。如果二硫鍵起著穩(wěn)定蛋白質構象的作用，那么它的斷裂往往導致不可逆變性。不可逆變性除去變性因素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象由變性態(tài)2.蛋白質變性后性質或性能的改變（１）溶解度降低。（２）改變對水結合的能力。（３）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（４）增加了蛋白質對酶水解的敏感性。（５）特征粘度增大。（６）不能結晶。2.蛋白質變性后性質或性能的改變（１）溶解度降低。3.影響蛋白質變性的因素

Thefactorsaffectingdenaturation化學因素酸堿尿素和鹽酸胍表面活性劑有機溶劑鹽物理因素溫度（熱、低溫）機械處理靜液壓輻射界面3.影響蛋白質變性的因素化學因素物理因素（1）物理因素①熱最常見的變性現(xiàn)象，熱變性蛋白質熱變性機理在較高溫度下，保持蛋白質空間構象的那些鍵斷裂，破壞了肽鏈的特定排列，原來在分子內(nèi)部的一些疏水基團暴露到分子的表面，因而降低了蛋白質的溶解度，促進了蛋白質分子之間相互結合而凝聚，形成不可逆的凝膠而凝固。（1）物理因素①熱最常見的變性現(xiàn)象，熱變性蛋白質熱變性機理影響蛋白質熱變性的因素蛋白質的性質、濃度、水活性、pH、離子強度、離子種類等a組成蛋白質的氨基酸種類蛋白質分子中—SH含量與變性蛋白在水中的凝固作用呈正比，如大豆球蛋白（含硫氨基酸少，不易凝固）與卵清蛋白（56℃即凝固）脯氨酸或羥脯氨酸能阻礙蛋白質分子彼此交聯(lián)，使蛋白質不易凝固，如醇溶谷蛋白、酪蛋白(160℃才凝固)。疏水性氨基酸殘基（尤其是Val、Ile、Leu、Phe）含量高的蛋白質的熱穩(wěn)定高于親水性較強的。影響蛋白質熱變性的因素b溫度主要涉及到非共價鍵相互作用的去穩(wěn)作用。

蛋白質中的氫鍵、靜電和范德華相互作用在高溫下去穩(wěn)定而在低溫下起到穩(wěn)定作用。疏水相互作用隨溫度升高增強（在60～70℃時達到最高值，但溫度超過一定值（＞70℃，因側鏈而異）后，又會減弱）。一般是在是在50-70℃之間。b溫度主要涉及到非共價鍵相互作用的去穩(wěn)作用。蛋白質中的

通常認為，溫度越低，蛋白質越穩(wěn)定。實際并非總是如此。蛋白質的穩(wěn)定主要依靠疏水相互作用時，在室溫下比凍結溫度時更穩(wěn)定。

通常認為，溫度越低，蛋白質越穩(wěn)定。蛋白質的最適穩(wěn)定溫度，是使蛋白質具有最低自由能，這與蛋白質分子中極性和非極性相互作用對穩(wěn)定的相對貢獻之比有關。蛋白質分子中極性相互作用超過非極性相互作用時，則蛋白質在凍結溫度或低于凍結溫度比在較高溫度時穩(wěn)定。

蛋白質的最適穩(wěn)定溫度，是使蛋白質具有最低自由能，這與蛋白質分圖5-3蛋白質穩(wěn)定性（ΔGD）與溫度的關系肌紅蛋白（…）核糖核酸酶（--）

T4噬菌體突變株溶菌酶（0）12.5℃30℃圖5-3蛋白質穩(wěn)定性（ΔGD）與溫度的關系12.5℃30c水水能顯著地促進蛋白質的熱變性如干蛋白粉非常穩(wěn)定圖5-4水分含量對卵清蛋白變性溫度Td和變性熱焓△H0的影響0.350.75c水水能顯著地促進蛋白質的熱變性圖5-4水分含量對卵清蛋d電解質蛋白質凝固溫度因電解質的存在而降低化合價大的離子易使蛋白質凝固

例如豆腐制造時，豆?jié){中的球蛋白僅加熱不凝固，但在70℃以上添加MgCl2或硫酸鈣即可凝固e氫離子濃度一般在等電點范圍內(nèi)，最易凝固（分子間容易靠近）加酸至pH4.8以下，則凝固溫度上升，甚至不凝固d電解質蛋白質凝固溫度因電解質的存在而降低②低溫原因：水化膜破壞產(chǎn)生冰晶局部高鹽、高濃度使蛋白質變性低溫導致一些蛋白質變性

如：L－蘇氨酸脫氨酶在室溫穩(wěn)定，在0℃不穩(wěn)定在低溫或冷凍時，某些蛋白質（11S大豆蛋白、麥醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）發(fā)生聚集和沉淀。如：大豆球蛋白②低溫原因：水化膜破壞低溫導致一些蛋白質變性③機械處理揉捏、振動或攪打等高速機械剪切作用引起蛋白質變性食品在經(jīng)高壓、剪切和高溫處理的加工過程（如擠壓、高速攪拌和均質等）中，蛋白質都可能變性。剪切速率越高，蛋白質變性程度越大同時受高溫和高剪切力處理的蛋白質，發(fā)生不可逆變性③機械處理揉捏、振動或攪打等高速機械剪切作用引起蛋白質變性④靜液壓壓力誘導蛋白質變性的主要原因：蛋白質的柔順性和可壓縮性

eg：纖維狀蛋白對靜液壓穩(wěn)定性高于球蛋白（可壓縮性）壓力誘導的蛋白質變性是高度可逆的

酶的稀溶液高壓處理：滅菌和壓力膠凝化（蛋清、大豆球蛋白和肌動球蛋白）④靜液壓壓力誘導蛋白質變性的主要原因：蛋白質的柔順性和可壓縮⑤輻照芳香族氨基酸殘基吸收紫外線，導致蛋白質構象改變。若能量高，能打斷二硫鍵。⑥界面

當?shù)鞍踪|分子吸附在水和空氣、水和非水液體或水和固體的界面時，通常會導致不可逆變性。⑤輻照芳香族氨基酸殘基吸收紫外線，導致蛋白質構象改變。⑥界（2）化學因素①pH常溫下，大多數(shù)蛋白質僅在pH4-10的范圍內(nèi)穩(wěn)定

蛋白質在等電點時最穩(wěn)定酸堿會促進蛋白質變性極端pH值時，蛋白質內(nèi)的離子基團產(chǎn)生靜電排斥作用，促進蛋白質分子的伸展和溶脹（變性）。

蛋白質展開程度：極端堿性>極端酸性pH值

（2）化學因素①pH酸堿引起蛋白質變性的機理蛋白質溶液pH值的改變導致多肽鏈中某些基團發(fā)生解離，從而破壞了維持蛋白質分子空間構象所必需的氫鍵和某些帶相反電荷之間的靜電作用形成的鍵。pH誘導的蛋白質變性多數(shù)是可逆的例外：肽鍵水解脫酰胺堿性條件下二硫鍵破壞聚集等酸堿引起蛋白質變性的機理②金屬堿金屬（Na＋、K＋等）與蛋白質的作用有限過渡金屬如Cu、Fe、Hg和Ag等離子容易與蛋白質作用，許多能與巰基形成穩(wěn)定的復合物。金屬離子的去除，明顯降低蛋白質對熱和蛋白酶的穩(wěn)定性②金屬堿金屬（Na＋、K＋等）與蛋白質的作用有限③有機溶劑大多數(shù)有機溶劑是蛋白質變性劑有機溶劑以不同的方式影響蛋白質的疏水相互作用和靜電相互作用

與水互溶的有機溶劑，如乙醇和丙酮，改變穩(wěn)定蛋白質結構的靜電相互作用

非極性有機溶劑，破壞蛋白質的疏水相互作用③有機溶劑大多數(shù)有機溶劑是蛋白質變性劑④有機化合物的水溶液尿素和鹽酸胍（GuHCl）的高濃度水溶液（4-8mol/L）打斷氫鍵提高疏水氨基酸殘基在水中的溶解度，降低疏水相互作用尿素和鹽酸胍引起的變性通常是可逆的尿素引起的蛋白質變性很難完全復性部分尿素轉變成氰酸鹽和氨蛋白質的氨基與氰酸鹽反應改變蛋白質的電荷分布④有機化合物的水溶液尿素和鹽酸胍（GuHCl）的高濃度水溶液⑤表面活性劑是很強的變性劑，如SDS作用：

在蛋白質的疏水和親水環(huán)境之間起著乳化介質的媒介作用，破壞疏水相互作用優(yōu)先與變性蛋白質結合，促進天然蛋白質伸展較低濃度就可引起蛋白質變性引起的蛋白質變性是不可逆的⑤表面活性劑是很強的變性劑，如SDS⑥鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白質的穩(wěn)定性低濃度穩(wěn)定蛋白質的結構，鹽的電荷離子中和了蛋白質的電荷。高濃度不利于蛋白質穩(wěn)定陰離子的作用高于陽離子⑥鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白質的穩(wěn)定性圖5-5pH為7時各種鈉鹽對β-乳球蛋白變性溫度的影響NaCl、Na2SO4提高TdNaSCN、NaClO4降低Td圖5-5pH為7時各種鈉鹽對NaCl、Na2SO4提高T各種陰離子對蛋白質結構穩(wěn)定性的影響序列左側的離子能穩(wěn)定蛋白質的天然構象右側的促使蛋白質分子伸展、解離，為去穩(wěn)定劑氯化物、氟化物和硫酸鹽是結構穩(wěn)定劑，而其它陰離子鹽是結構去穩(wěn)定劑。NaSCN和NaClO4是強變性劑。各種陰離子對蛋白質結構穩(wěn)定性的影響序列左側的離子能穩(wěn)定蛋白質鹽對蛋白質穩(wěn)定性的影響機制：可能與鹽同蛋白質的結合能力，以及對蛋白質的水合作用影響有關。能促進蛋白質水合作用的鹽均能提高蛋白質結構的穩(wěn)定性與蛋白質發(fā)生強烈相互作用，降低蛋白質水合作用的鹽，則使蛋白質結構去穩(wěn)定。鹽對蛋白質穩(wěn)定性的影響機制：⑦還原劑半胱氨酸、抗壞血酸、β－巰基乙醇、二硫蘇糖醇可還原二硫鍵，改變蛋白質的構象使蛋白質變性。⑦還原劑其他成分蛋白質

相互作用食品色澤食品風味食品外形食品質構糖脂肪構成食品品質貢獻多大？5.3蛋白質的功能性質

FunctionalPropertiesofProteins

其他成分蛋白質相互作用食品色澤食品風味食品外形食品質構脂肪在食品加工、保藏、制備和消費過程中蛋白質對食品產(chǎn)生需宜特征的那些物理和化學性質。蛋白質的功能性質概念Theconceptoffunctionalpropertiesofproteins水合性質、表面性質、結構性質、感觀性質在食品加工、保藏、制備和消費過程中蛋白質對食品產(chǎn)生需宜特征的功能食品蛋白質類型溶解性飲料乳清蛋白粘度湯、調(diào)味汁明膠持水性香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘結-粘合肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風味的結合油炸面圈谷物蛋白水化性質結構性質表面性質感觀性質

表5-1食品蛋白質在食品體系中的功能作用

Functionalrolesoffoodproteinsinfoodsystems功能食品蛋白質類型溶解性飲料乳清蛋白粘度5.3.1蛋白質的水合性質

Hydrationpropertiesofproteins(1)概念

Concept蛋白質分子中帶電基團、主鏈肽基團、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非極性殘基團與水分子相互結合的性質。

蛋白質水合性質與食品的功能性：

如分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作用、乳化和起泡性等，都取決于水-蛋白質的相互作用。5.3.1蛋白質的水合性質(1)概念Concept蛋白

作用方式：

作用方式：

結合過程

化合水和鄰近水

多分子層水進一步水化A.非水合蛋白質B.帶電基團的最初水合C.在接近極性和帶電部位形成水簇D.在極性表面完成水合E.非極性小區(qū)域的水合完成單分子層覆蓋F.在與蛋白質締合的水和體相水之間架橋G.完成流體動力學水合結合過程化合水和鄰近水A.非水合蛋白質(2)蛋白質結合水的能力Thehydrationcapacitiesofproteins當干蛋白質粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽達到平衡時每克蛋白質所結合的水的克數(shù)。(2)蛋白質結合水的能力當干蛋白質粉與相對濕度為90%-9氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大，水合能力越大。

表5-2氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大，表5-2蛋白質結合水溫度pH鹽的種類離子強度

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素蛋白質濃度蛋白質結合水溫度pH鹽的種類離子強度影響蛋白質結合水的環(huán)境蛋白質濃度

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素5－10％，濃度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增強（凈電荷和推斥力增加）pH9-10時水合能力較大溫度，蛋白質結合水的能力（變性蛋白質結合水的能力一般比天然蛋白質高約10％）pH溫度遠離等電點加工蛋白質濃度影響蛋白質結合水的環(huán)境因素5－10％，濃度，

鹽

影響蛋白質結合水的環(huán)境因素

低鹽，“鹽溶”

高鹽，“鹽析”

在低鹽濃度（＜0.2mol/L）時，離子同蛋白質帶電基團相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質水化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應。

當鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導致蛋白質“脫水”，從而降低其溶解度，這叫做鹽析效應。Ca2+<3%鹽影響蛋白質結合水的環(huán)境因素低鹽，“鹽溶”高鹽，“鹽5.3.2溶解度Solubilityofprotein蛋白質----蛋白質+溶劑---溶劑蛋白質----溶劑實質疏水相互作用離子相互作用蛋白質的溶解度大小+5.3.2溶解度Solubilityofprote（1）氨基酸組成與疏水性氨基酸的疏水性和離子性是影響蛋白質溶解性的主要因素。

疏水相互作用降低溶解度

離子相互作用增加溶解度

影響因素

（1）氨基酸組成與疏水性影響因素Bigelow的蛋白質溶解度理論氨基酸殘基平均疏水性的大小電荷頻率高低蛋白質溶解度決定決定平均疏水性越小，電荷頻率越大，溶解度越大。？蛋白質表面的疏水性小區(qū)域越少，溶解度越大Bigelow的蛋白質溶解度理論氨基酸殘基平均電荷頻率高低蛋(2)pH和溶解度植物蛋白質提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8處采用等電點沉淀。(2)pH和溶解度植物蛋白質提取:(2)離子強度和溶解度

低離子強度（＜0.5）——

電荷屏蔽效應

高比例疏水區(qū)域～溶解度下降高比例親水區(qū)域～溶解度提高

高離子強度（＞1.0）——離子效應

SO42-、F-～鹽析，溶解度降低,導致沉淀

ClO4-、SCN-～鹽溶，提高溶解度陰離子提高蛋白質溶解度的能力按下列順序：

SO42-＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；陽離子降低蛋白質溶解度的能力按下列順序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。(2)離子強度和溶解度低離子強度（＜0.5）——電荷屏蔽鹽離子與蛋白質相互作用KkKkkop鹽與蛋白質競爭水分子，蛋白質聚集、沉淀鹽離子與蛋白質相互作用KkKkkop鹽與蛋白質競爭水分子，蛋(4)溫度和溶解度T<40℃溫度升高溶解度增大T>40℃溫度升高溶解度減少

一些高疏水性蛋白質，像β-酪蛋白和一些谷類蛋白質的溶解度卻和溫度呈負相關。(4)溫度和溶解度T<40℃溫溶解度增大T>40℃溫溶解度減

（5)有機溶劑

導致蛋白質溶解度下降或沉淀

降低水介質的介電常數(shù)提高靜電作用力靜電斥力導致分子結構的展開促進氫鍵的形成和反電荷間的靜電吸引（5)有機溶劑降低水介質的介電常數(shù)概念:是指蛋白質能自發(fā)地適移至汽-水界面或油-水界面的性質。

能否快速地吸附至界面能否快速地展開并在界上面再定向能否形成經(jīng)受熱和機械運動的膜具有界面性質的蛋白質必要條件：5.3.3蛋白質的界面性質

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白質能自發(fā)地適移至汽-水界面能否快速地吸附至界影響蛋白質界面性質的因素：內(nèi)在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強度和種類疏水性基團與親水性基團的分布蛋白質濃度二級、三級和四級結構時間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性影響蛋白質界面性質的因素：內(nèi)在因素外在因素氨基酸5.5.3.1乳化性質EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黃醬，肉餡等。食品乳膠體牛乳脂肪的穩(wěn)定脂肪球膜三?；视土字蝗苄灾鞍卓扇苄缘鞍酌庖咔虻鞍桌业鞍讈喣z束均質5.5.3.1乳化性質EmulsifyingPrope測定乳化性質的方法乳化穩(wěn)定性液滴大小分布乳化活力乳化能力測定乳化性質的方法乳化穩(wěn)定性液滴大小分布乳化活力乳化能力蛋白質的乳化容量(EC,emulsioncapability)是指在乳狀液相轉變前每克蛋白質所能乳化的油的體積。乳化容量

最終乳濁液體積

Es=--------------------------×100

最初乳狀液總體積乳狀液穩(wěn)定性蛋白質的乳化容量(EC,emulsioncapabili影響蛋白質乳化作用的因素:

蛋白質的溶解度：25-80%，正相關pH值

pH=PI溶解度小時，降低其乳化作用

pH≠PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明膠、蛋清蛋白在pH=PI，具有較高的溶解度，此時，乳化作用增加。與蛋白質表面疏水性存在正相關。

適當熱誘導蛋白質變性，可增強其乳化作用。影響蛋白質乳化作用的因素:蛋白質的溶解度：25-80%，正5.5.3.2蛋白質的起泡性質

（1）蛋白質的起泡性：是指蛋白質在汽---液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡進入和穩(wěn)定的能力。（2）起泡性質的評價

蛋白質的起泡力測定泡沫穩(wěn)定性

5.5.3.2蛋白質的起泡性質（1）蛋白質的起泡性：是指蛋白質的起泡力

分散體的體積-起始液體的體積膨脹率（%）

=-----------------------------------------------×100

起始液體的體積

泡沫中氣體的體積起泡能力（%）

=---------------------------------×100

泡沫中液體的體積蛋白質的起泡力表不同蛋白質溶液的起泡力蛋白質起泡力牛血清清蛋白280乳清分離蛋白600雞蛋蛋清240卵清蛋白40牛血漿260β-乳球蛋白480血纖維蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明膠（酸法加工豬皮明膠）760表不同蛋白質溶液的起泡力蛋白質起泡力牛血清清蛋白280乳（3）蛋白質作為起泡劑的必要條件必須快速地吸附至氣----水界面必須易在界面上展開和重排必須在界面上形成一層粘合性膜（3）蛋白質作為起泡劑的必要條件必須快速地吸附至氣----水（4）蛋白質分子的性質與起泡性的關系溶解度快速擴散至界面疏水性（或兩親性）帶電、極性和非極性殘基的分布促進界面相互作用分子(或鏈段)的柔性推進在界面上的展開具有相互作用活性的鏈段具有不同功能性鏈段的配置促進在氣、水和界面相的相互作用帶電基團的配置在鄰近氣泡之間的電荷推斥極性基團的配置防止氣泡和緊密靠近；水合作用、滲透和空間效應（受此性質和蛋白質膜的成分的影響）有良好起泡力的蛋白質不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質往往不具有良好的起泡力。（4）蛋白質分子的性質與起泡性的關系溶解度快速擴散至界面疏水（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:蛋白質的濃度

2％一8％，隨著濃度增加起泡性增加。超過10％，氣泡變小，泡沫穩(wěn)定性增加。溫度

適當加熱處理可提高起泡性能。過度的熱處理則會損害起泡能力。

（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:蛋白質的濃度（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:pH值大多數(shù)食品泡沫是在不同于其蛋白質等電點的條件下制備的。例外:卵清蛋白在pI時蛋白質的溶解度很低，形成泡沫數(shù)量較少（泡沫膨脹率較低），但泡沫的穩(wěn)定性較高。鹽鹽析時則顯示較好的起泡性質。鹽溶時則顯示較差的起泡性質。

NaCl：增加膨脹率和降低泡沫的穩(wěn)定性

Ca2+:提高泡沫的穩(wěn)定性，Pr-COOH搭橋（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:pH值（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:糖

損害蛋白質的起泡能力，卻改進了泡沫的穩(wěn)定性。

脂

穩(wěn)定性下降

攪打

過度激烈攪打也會導致泡沫穩(wěn)定性降低消泡劑（5）影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素:糖5.3.4蛋白質與風味物質的結合蛋白質風味蛋白質----風味+有利良好風味載體不利與不良風味結合5.3.4蛋白質與風味物質的結